umu.sePublikasjoner
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Cell-surface-bound Yersinia translocate the protein tyrosine phosphatase YopH by a polarized mechanism into the target cell
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Vise andre og tillknytning
1995 (engelsk)Inngår i: Molecular Microbiology, ISSN 0950-382X, E-ISSN 1365-2958, Vol. 18, nr 1, s. 135-150Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

YopH is translocated by cell-surface-bound bacteria through the plasma membrane to the cytosol of the HeLa cell. The transfer mechanism is contact dependent and polarizes the translocation to only occur at the contact zone between the bacterium and the target cell. More than 99% of the PTPase activity is associated with the HeLa cells. In contrast to the wild-type strain, the yopBD mutant cannot deliver YopH to the cytosol. Instead YopH is deposited in localized areas in the proximity of cell-associated bacteria. A yopN mutant secretes 40% of the total amount of YopH to the culture medium, suggesting a critical role of YopN in regulation of the polarized translocation. Evidence for a region in YopH important for its translocation through the plasma membrane of the target cell but not for secretion from the pathogen is provided.

sted, utgiver, år, opplag, sider
John Wiley & Sons, 1995. Vol. 18, nr 1, s. 135-150
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-53003DOI: 10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18010135.xPubMedID: 8596454OAI: oai:DiVA.org:umu-53003DiVA, id: diva2:508754
Tilgjengelig fra: 2012-03-09 Laget: 2012-03-09 Sist oppdatert: 2018-06-08bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

Fulltekst mangler i DiVA

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMed

Personposter BETA

Persson, CathrineNordfelth, RolandHolmström, AnnaHåkansson, SebastianRosqvist, RolandWolf-Watz, Hans

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Persson, CathrineNordfelth, RolandHolmström, AnnaHåkansson, SebastianRosqvist, RolandWolf-Watz, Hans
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Molecular Microbiology

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 295 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf