umu.sePublikasjoner
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
YopN and TyeA Hydrophobic Contacts Required for Regulating Ysc-Yop Type III Secretion Activity by Yersinia pseudotuberculosis
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). (Francis)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). (Francis)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). (Francis)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). (Francis)
Vise andre og tillknytning
2016 (engelsk)Inngår i: Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, E-ISSN 2235-2988, Vol. 6, artikkel-id 66Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

Yersinia bacteria target Yop effector toxins to the interior of host immune cells by the Ysc-Yop type III secretion system. A YopN-TyeA heterodimer is central to controlling Ysc-Yop targeting activity. A + 1 frameshift event in the 3-prime end of yopN can also produce a singular secreted YopN-TyeA polypeptide that retains some regulatory function even though the C-terminal coding sequence of this YopN differs greatly from wild type. Thus, this YopN C-terminal segment was analyzed for its role in type III secretion control. Bacteria producing YopN truncated after residue 278, or with altered sequence between residues 279 and 287, had lost type III secretion control and function. In contrast, YopN variants with manipulated sequence beyond residue 287 maintained full control and function. Scrutiny of the YopN-TyeA complex structure revealed that residue W279 functioned as a likely hydrophobic contact site with TyeA. Indeed, a YopNW279G mutant lost all ability to bind TyeA. The TyeA residue F8 was also critical for reciprocal YopN binding. Thus, we conclude that specific hydrophobic contacts between opposing YopN and TyeA termini establishes a complex needed for regulating Ysc-Yop activity.

sted, utgiver, år, opplag, sider
2016. Vol. 6, artikkel-id 66
Emneord [en]
protein-protein interaction, molecular modelling, protein secretion, mutagenesis, bacterial pathogenesis, regulation
HSV kategori
Forskningsprogram
mikrobiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-122904DOI: 10.3389/fcimb.2016.00066ISI: 000378543500001OAI: oai:DiVA.org:umu-122904DiVA, id: diva2:942392
Forskningsfinansiär
Swedish Research CouncilTilgjengelig fra: 2016-06-23 Laget: 2016-06-23 Sist oppdatert: 2018-06-07bibliografisk kontrollert

Open Access i DiVA

fulltext(13406 kB)165 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 13406 kBChecksum SHA-512
f698f1b458288dba144a8ff70d5a8b8a17613c78e1c685eb6ff3a8da74803abe7095d20feb55c55426b3c4ef49dd0234057599c2638f3b1a0be277468c15dac6
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekst

Personposter BETA

Amer, AyadGurung, JyotiCosta, TiagoRuuth, KristinaForsberg, ÅkeFrancis, Matthew S

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Amer, AyadGurung, JyotiCosta, TiagoRuuth, KristinaForsberg, ÅkeFrancis, Matthew S
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Frontiers in Cellular and Infection Microbiology

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 165 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
urn-nbn

Altmetric

doi
urn-nbn
Totalt: 1061 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf