umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Negative allosteric regulation of Enterococcus faecalis small alarmone synthetase RelQ by single-stranded RNA
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, ISSN 0027-8424, E-ISSN 1091-6490, Vol. 114, nr 14, s. 3726-3731Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The alarmone nucleotides guanosine pentaphosphate (pppGpp) and tetraphosphate (ppGpp), collectively referred to as (p)ppGpp, are key regulators of bacterial growth, stress adaptation, pathogenicity, and antibiotic tolerance. We show that the tetrameric small alarmone synthetase (SAS) RelQ from the Gram-positive pathogen Enterococcus faecalis is a sequence-specific RNA-binding protein. RelQ's enzymatic and RNA binding activities are subject to intricate allosteric regulation. (p)ppGpp synthesis is potently inhibited by the binding of single-stranded RNA. Conversely, RelQ's enzymatic activity destabilizes the RelQ: RNA complex. pppGpp, an allosteric activator of the enzyme, counteracts the effect of RNA. Tetramerization of RelQ is essential for this regulatory mechanism, because both RNA binding and enzymatic activity are abolished by deletion of the SAS-specific C-terminal helix 5 alpha. The interplay of pppGpp binding, (p)ppGpp synthesis, and RNA binding unites two archetypal regulatory paradigms within a single protein. The mechanism is likely a prevalent but previously unappreciated regulatory switch used by the widely distributed bacterial SAS enzymes.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 114, nr 14, s. 3726-3731
Nyckelord [en]
stringent response, (p)ppGpp, RNA-protein interaction, allosteric regulation, nucleotide signaling
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-133722DOI: 10.1073/pnas.1617868114ISI: 000398159000059OAI: oai:DiVA.org:umu-133722DiVA, id: diva2:1093406
Tillgänglig från: 2017-05-05 Skapad: 2017-05-05 Senast uppdaterad: 2019-03-01Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1397 kB)120 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1397 kBChecksumma SHA-512
103e033fa419ba1abdc5f1fe5fd3e521be81b67a7ffa9fc95cd7ae38e0af021fd7118e754324b6e1ce01d198fbe6ea90e619d62eaabbc51b7994f1e6d3c2103b
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Andresen, LiisShingler, VickyHauryliuk, Vasili

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Andresen, LiisShingler, VickyHauryliuk, Vasili
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)
I samma tidskrift
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 120 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 849 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf