umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Novel ATP-cone-driven allosteric regulation of ribonucleotide reductase via the radical-generating subunit
Visa övriga samt affilieringar
2018 (Engelska)Ingår i: eLIFE, E-ISSN 2050-084X, Vol. 7, artikel-id e31529Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Ribonucleotide reductases (RNRs) are key enzymes in DNA metabolism, with allosteric mechanisms controlling substrate specificity and overall activity. In RNRs, the activity master-switch, the ATP-cone, has been found exclusively in the catalytic subunit. In two class I RNR subclasses whose catalytic subunit lacks the ATP-cone, we discovered ATP-cones in the radical-generating subunit. The ATP-cone in the Leeuwenhoekiella blandensis radical-generating subunit regulates activity via quaternary structure induced by binding of nucleotides. ATP induces enzymatically competent dimers, whereas dATP induces non-productive tetramers, resulting in different holoenzymes. The tetramer forms by interactions between ATP-cones, shown by a 2.45 A crystal structure. We also present evidence for an (MnMnIV)-Mn-III metal center. In summary, lack of an ATP-cone domain in the catalytic subunit was compensated by transfer of the domain to the radical-generating subunit. To our knowledge, this represents the first observation of transfer of an allosteric domain between components of the same enzyme complex.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
ELIFE SCIENCES PUBLICATIONS LTD , 2018. Vol. 7, artikel-id e31529
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-144937DOI: 10.7554/eLife.31529ISI: 000423786200001OAI: oai:DiVA.org:umu-144937DiVA, id: diva2:1185338
Tillgänglig från: 2018-02-23 Skapad: 2018-02-23 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3308 kB)93 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3308 kBChecksumma SHA-512
fc281e13dce8b79264d052cd7d6bc93380cc93a4955fac04493f395a31a6d88620305d65e811b3622ca5ac024eb87bc7dce8729bcf3a3103e95ed96c3f482192
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Hasan, MahmudulRao Jonna, VenkateswaraHofer, Anders

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hasan, MahmudulRao Jonna, VenkateswaraHofer, Anders
Av organisationen
Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
I samma tidskrift
eLIFE
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 93 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 200 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf