umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Transthyretin Interferes with Aβ Amyloid Formation by Redirecting Oligomeric Nuclei into Non-Amyloid Aggregates
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
Visa övriga samt affilieringar
2018 (Engelska)Ingår i: Journal of Molecular Biology, ISSN 0022-2836, E-ISSN 1089-8638, Vol. 430, nr 17, s. 2722-2733Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The pathological Aβ aggregates associated with Alzheimer's disease follow a nucleation-dependent path of formation. A nucleus represents an oligomeric assembly of Aβ peptides that acts as a template for subsequent incorporation of monomers to form a fibrillar structure. Nuclei can form de novo or via surface-catalyzed secondary nucleation, and the combined rates of elongation and nucleation control the overall rate of fibril formation. Transthyretin (TTR) obstructs Aβ fibril formation in favor of alternative non-fibrillar assemblies, but the mechanism behind this activity is not fully understood. This study shows that TTR does not significantly disturb fibril elongation; rather, it effectively interferes with the formation of oligomeric nuclei. We demonstrate that this interference can be modulated by altering the relative contribution of elongation and nucleation, and we show how TTR's effects can range from being essentially ineffective to almost complete inhibition of fibril formation without changing the concentration of TTR or monomeric Aβ.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2018. Vol. 430, nr 17, s. 2722-2733
Nyckelord [en]
Aβ, Surface Plasmon Resonance, Thioflavin-T, amyloid, transthyretin
Nationell ämneskategori
Cell- och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-148930DOI: 10.1016/j.jmb.2018.06.005ISI: 000441645300013PubMedID: 29890120OAI: oai:DiVA.org:umu-148930DiVA, id: diva2:1218104
Forskningsfinansiär
DemensförbundetKempestiftelsernaVetenskapsrådetMagnus Bergvalls StiftelseTorsten Söderbergs stiftelseTillgänglig från: 2018-06-14 Skapad: 2018-06-14 Senast uppdaterad: 2018-09-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Nilsson, LinaBrännström, KristofferIakovleva, IrinaSandblad, LindaGharibyan, Anna L.

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Nilsson, LinaPamrén, AnnelieIslam, TohidulBrännström, KristofferIakovleva, IrinaSandblad, LindaGharibyan, Anna L.Olofsson, Anders
Av organisationen
Institutionen för medicinsk kemi och biofysikInstitutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
Journal of Molecular Biology
Cell- och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 352 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf