umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Distinct functions of ATG16L1 isoforms in membrane binding and LC3B lipidation in autophagy-related processes
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.ORCID-id: 0000-0001-5123-135X
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: Nature Cell Biology, ISSN 1465-7392, E-ISSN 1476-4679, Vol. 21, nr 3, s. 372-383Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Covalent modification of LC3 and GABARAP proteins to phosphatidylethanolamine in the double-membrane phagophore is a key event in the early phase of macroautophagy, but can also occur on single-membrane structures. In both cases this involves transfer of LC3/GABARAP from ATG3 to phosphatidylethanolamine at the target membrane. Here we have purified the full-length human ATG12-5-ATG16L1 complex and show its essential role in LC3B/GABARAP lipidation in vitro. We have identified two functionally distinct membrane-binding regions in ATG16L1. An N-terminal membrane-binding amphipathic helix is required for LC3B lipidation under all conditions tested. By contrast, the C-terminal membrane-binding region is dispensable for canonical autophagy but essential for VPS34-independent LC3B lipidation at perturbed endosomes. We further show that the ATG16L1 C-terminus can compensate for WIPI2 depletion to sustain lipidation during starvation. This C-terminal membrane-binding region is present only in the beta-isoform of ATG16L1, showing that ATG16L1 isoforms mechanistically distinguish between different LC3B lipidation mechanisms under different cellular conditions.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
NATURE PUBLISHING GROUP , 2019. Vol. 21, nr 3, s. 372-383
Nationell ämneskategori
Biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-157525DOI: 10.1038/s41556-019-0274-9ISI: 000460120500012PubMedID: 30778222OAI: oai:DiVA.org:umu-157525DiVA, id: diva2:1301974
Tillgänglig från: 2019-04-03 Skapad: 2019-04-03 Senast uppdaterad: 2019-04-03Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Carlsson, Sven R

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Carlsson, Sven R
Av organisationen
Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
I samma tidskrift
Nature Cell Biology
Biofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 95 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf