umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Transthyretin Glu54Leu - an unknown mutation within the Swedish population associated with amyloid cardiomyopathy and a unique fibril type
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för folkhälsa och klinisk medicin.ORCID-id: 0000-0002-3822-0725
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biovetenskap, Medicinsk och klinisk genetik.
Visa övriga samt affilieringar
2019 (Engelska)Ingår i: Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation, ISSN 0036-5513, E-ISSN 1502-7686, s. 1-5Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Epub ahead of print
Abstract [en]

For the first time, we report of a Swedish family of five individuals with a TTR Glu54Leu (p. Glu74Leu) mutation in the transthyretin gene. This mutation has been previously described a few times in the literature, but no phenotypic or clinical description has been done before. The most common mutation in the Swedish population is TTRVal30Met and is mostly found in the Northern part of Sweden. Interestingly, the TTRGlu54Leu mutation was found in the same endemic area. The main phenotype of the TTR Glu54Leu patients is severe cardiomyopathy, which resulted in heart transplantation for the index person. As previously seen for ATTR amyloidosis patients with mainly cardiomyopathy, the amyloid fibrils consisted of a mixture of full-length and fragmented TTR species. However, western blot analyses detected a previously unrecognized band, indicating that these patients may have a third, so far unrecognized, fibril composition type that is distinct from the usual type A band pattern.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Taylor & Francis, 2019. s. 1-5
Nyckelord [en]
Amyloidosis, amyloid fibril, cardiomyopathy, neuropathy, transthyretin
Nationell ämneskategori
Kardiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-160383DOI: 10.1080/00365513.2019.1624977ISI: 000474016000001PubMedID: 31169435OAI: oai:DiVA.org:umu-160383DiVA, id: diva2:1326390
Forskningsfinansiär
Knut och Alice Wallenbergs StiftelseVästerbottens läns landstingTillgänglig från: 2019-06-18 Skapad: 2019-06-18 Senast uppdaterad: 2019-07-26

Open Access i DiVA

fulltext(896 kB)93 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 896 kBChecksumma SHA-512
7ca1c25832c2df7026d24ba67f6b37ebbb6b6fb82e5c31f05e3c7880c0d3e05b6bad88e7ce0b563a997a17677f4ad313f34d32c82f7f054f90b97c427c964663
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Hellman, UrbanJonasson, JenniOlsson, MalinLundgren, Hans-ErikPilebro, BjörnAnan, Intissar

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hellman, UrbanJonasson, JenniOlsson, MalinLundgren, Hans-ErikPilebro, BjörnAnan, Intissar
Av organisationen
Institutionen för folkhälsa och klinisk medicinMedicinsk och klinisk genetikWallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)
I samma tidskrift
Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation
Kardiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 93 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 214 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf