umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Cell-surface-bound Yersinia translocate the protein tyrosine phosphatase YopH by a polarized mechanism into the target cell
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet).
Visa övriga samt affilieringar
1995 (Engelska)Ingår i: Molecular Microbiology, ISSN 0950-382X, E-ISSN 1365-2958, Vol. 18, nr 1, s. 135-150Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

YopH is translocated by cell-surface-bound bacteria through the plasma membrane to the cytosol of the HeLa cell. The transfer mechanism is contact dependent and polarizes the translocation to only occur at the contact zone between the bacterium and the target cell. More than 99% of the PTPase activity is associated with the HeLa cells. In contrast to the wild-type strain, the yopBD mutant cannot deliver YopH to the cytosol. Instead YopH is deposited in localized areas in the proximity of cell-associated bacteria. A yopN mutant secretes 40% of the total amount of YopH to the culture medium, suggesting a critical role of YopN in regulation of the polarized translocation. Evidence for a region in YopH important for its translocation through the plasma membrane of the target cell but not for secretion from the pathogen is provided.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
John Wiley & Sons, 1995. Vol. 18, nr 1, s. 135-150
Nationell ämneskategori
Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-53003DOI: 10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18010135.xPubMedID: 8596454OAI: oai:DiVA.org:umu-53003DiVA, id: diva2:508754
Tillgänglig från: 2012-03-09 Skapad: 2012-03-09 Senast uppdaterad: 2018-06-08Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Persson, CathrineNordfelth, RolandHolmström, AnnaHåkansson, SebastianRosqvist, RolandWolf-Watz, Hans

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Persson, CathrineNordfelth, RolandHolmström, AnnaHåkansson, SebastianRosqvist, RolandWolf-Watz, Hans
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)
I samma tidskrift
Molecular Microbiology
Biologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 295 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf