umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The stringent factor RelA adopts an open conformation on the ribosome to stimulate ppGpp synthesis
Visa övriga samt affilieringar
2016 (Engelska)Ingår i: Nucleic Acids Research, ISSN 0305-1048, E-ISSN 1362-4962, Vol. 44, nr 13, s. 6471-6481Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Under stress conditions, such as nutrient starvation, deacylated tRNAs bound within the ribosomal A-site are recognized by the stringent factor RelA, which converts ATP and GTP/GDP to (p)ppGpp. The signaling molecules (p) ppGpp globally rewire the cellular transcriptional program and general metabolism, leading to stress adaptation. Despite the additional importance of the stringent response for regulation of bacterial virulence, antibiotic resistance and persistence, structural insight into how the ribosome and deacylated-tRNA stimulate RelA-mediated (p)ppGpp has been lacking. Here, we present a cryo-EM structure of RelA in complex with the Escherichia coli 70S ribosome with an average resolution of 3.7 angstrom and local resolution of 4 to > 10 angstrom for RelA. The structure reveals that RelA adopts a unique 'open' conformation, where the C-terminal domain (CTD) is intertwined around an A/T-like tRNA within the intersubunit cavity of the ribosome and the N-terminal domain (NTD) extends into the solvent. We propose that the open conformation of RelA on the ribosome relieves the autoinhibitory effect of the CTD on the NTD, thus leading to stimulation of (p)ppGpp synthesis by RelA.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. Vol. 44, nr 13, s. 6471-6481
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-126523DOI: 10.1093/nar/gkw470ISI: 000382999300042PubMedID: 27226493OAI: oai:DiVA.org:umu-126523DiVA, id: diva2:1040049
Tillgänglig från: 2016-10-26 Skapad: 2016-10-10 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(7680 kB)109 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 7680 kBChecksumma SHA-512
8f57d7bde3daeffbf97f9f7f27a2aad4b73b700c54da4185a0524f3416146476259338f3cc7b7df8d8994a53fba1caa8e8004981fb2d4d150436c6930cedccbb
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Hauryliuk, Vasili

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hauryliuk, Vasili
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
I samma tidskrift
Nucleic Acids Research
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 109 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 730 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf