umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Detailed analysis of c-di-GMP mediated regulation of csgD expression in Salmonella typhimurium
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten). Department of Microbiology, Tumor and Cell Biology, Karolinska Institutet; Department of Allied Health Sciences, University of Health Sciences.
2017 (Engelska)Ingår i: BMC Microbiology, ISSN 1471-2180, E-ISSN 1471-2180, Vol. 17, artikel-id 27Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Background: The secondary messenger cyclic di-GMP promotes biofilm formation by up regulating the expression of csgD, encoding the major regulator of rdar biofilm formation in Salmonella typhimurium. The GGDEF/EAL domain proteins regulate the c-di-GMP turnover. There are twenty-two GGDEF/EAL domain proteins in the genome of S. typhimurium. In this study, we dissect the role of individual GGDEF/EAL proteins for csgD expression and rdar biofilm development. Results: Among twelve GGDEF domains, two proteins upregulate and among fifteen EAL domains, four proteins down regulate csgD expression. We identified two additional GGDEF proteins required to promote optimal csgD expression. With the exception of the EAL domain of STM1703, solely, diguanylate cyclase and phosphodiesterase activities are required to regulate csgD mediated rdar biofilm formation. Identification of corresponding phosphodiesterases and diguanylate cyclases interacting in the csgD regulatory network indicates various levels of regulation by c-di-GMP. The phosphodiesterase STM1703 represses transcription of csgD via a distinct promoter upstream region. Conclusion: The enzymatic activity and the protein scaffold of GGDEF/EAL domain proteins regulate csgD expression. Thereby, c-di-GMP adjusts csgD expression at multiple levels presumably using a multitude of input signals.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 17, artikel-id 27
Nyckelord [en]
c-di-GMP, CsgD, GGDEF/EAL domain proteins, rdar morphotype, biofilm formation, Salmonella typhimurium
Nationell ämneskategori
Mikrobiologi inom det medicinska området
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-132130DOI: 10.1186/s12866-017-0934-5ISI: 000393328800001PubMedID: 28148244OAI: oai:DiVA.org:umu-132130DiVA, id: diva2:1079860
Tillgänglig från: 2017-03-09 Skapad: 2017-03-09 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(16585 kB)108 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 16585 kBChecksumma SHA-512
1a8db14eae9ae4b7d6554ab7633b8d143b00487d9cdbbca5c0013f881e5c5dec1844ce86722e6100cd0824c49f710c4dcc77af2066819648cc7eadcca239d37a
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Ahmad, Irfan

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ahmad, Irfan
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
BMC Microbiology
Mikrobiologi inom det medicinska området

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 108 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 789 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf