umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The unfolding of the P pili quaternary structure by stretching is reversible, not plastic
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för fysik.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för tillämpad fysik och elektronik.ORCID-id: 0000-0002-9031-4331
Department of Microbiology and Immunology, The Lawson Health Research Institute, University of Western Ontario, London, Ontario, Canada.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten). (Uhlin)
Visa övriga samt affilieringar
2005 (Engelska)Ingår i: EMBO Reports, ISSN 1469-221X, E-ISSN 1469-3178, Vol. 6, nr 1, s. 52-56Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

P pili are protein filaments expressed by uropathogenic Escherichia coli that mediate binding to glycolipids on epithelial cell surfaces, which is a prerequisite for bacterial infection. When a bacterium, attached to a cell surface, is exposed to external forces, the pili, which are composed of ∼103PapA protein subunits arranged in a helical conformation, can elongate by unfolding to a linear conformation. This property is considered important for the ability of a bacterium to withstand shear forces caused by urine flow. It has hitherto been assumed that this elongation is plastic, thus constituting a permanent conformational deformation. We demonstrate, using optical tweezers, that this is not the case; the unfolding of the helical structure to a linear conformation is fully reversible. It is surmised that this reversibility helps the bacteria regain close contact to the host cells after exposure to significant shear forces, which is believed to facilitate their colonization.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Wiley-Blackwell, 2005. Vol. 6, nr 1, s. 52-56
Nyckelord [en]
folding, helical structure, optical tweezers, PapA, uropathogenic Escherichia coli
Nationell ämneskategori
Cell- och molekylärbiologi Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-12118DOI: 10.1038/sj.embor.7400310ISI: 000226183500012PubMedID: 15592451OAI: oai:DiVA.org:umu-12118DiVA, id: diva2:151789
Tillgänglig från: 2007-10-03 Skapad: 2007-10-03 Senast uppdaterad: 2019-01-24Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Fällman, ErikSchedin, StaffanUhlin, Bernt EricAxner, Ove

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Fällman, ErikSchedin, StaffanUhlin, Bernt EricAxner, Ove
Av organisationen
Institutionen för fysikInstitutionen för tillämpad fysik och elektronikInstitutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
EMBO Reports
Cell- och molekylärbiologiBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 200 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf