umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Tetratricopeptide repeats are essential for PcrH chaperone function in Pseudomonas aeruginosa type III secretion.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). (Forsberg)
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten). (Francis)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). (Forsberg)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). (Francis)
2006 (Engelska)Ingår i: FEMS Microbiol Lett, ISSN 0378-1097, Vol. 256, nr 1, s. 57-66Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The type III secretion system (T3SS) is a specialized apparatus evolved by Gram-negative bacteria to deliver effector proteins into host cells, thus facilitating the establishment of an infection. Effector translocation across the target cell plasma membrane is believed to occur via pores formed by at least two secreted translocator proteins, the functions of which are dependent upon customized class II T3SS chaperones. Recently, three internal tetratricopeptide repeats (TPRs) were identified in this class of chaperones. Here, defined mutagenesis of the class II chaperone PcrH of Pseudomonas aeruginosa revealed these TPRs to be essential for chaperone activity towards the translocator proteins PopB and PopD and subsequently for the translocation of exoenzymes into host cells.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2006. Vol. 256, nr 1, s. 57-66
Nyckelord [en]
ADP Ribose Transferases/secretion, Antibodies; Monoclonal/metabolism, Bacterial Proteins/metabolism/*physiology/*secretion, Bacterial Toxins, Gene Expression Regulation; Bacterial/genetics/*physiology, Hela Cells, Humans, Immunoblotting/methods, Molecular Chaperones/chemistry/genetics/*physiology, Molecular Sequence Data, Mutagenesis; Site-Directed/methods, Phenotype, Pore Forming Cytotoxic Proteins/metabolism/secretion, Pseudomonas aeruginosa/genetics/*physiology, Sequence Alignment, Sequence Analysis; Protein, Time Factors, Two-Hybrid System Techniques
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-16669PubMedID: 16487320OAI: oai:DiVA.org:umu-16669DiVA, id: diva2:156342
Tillgänglig från: 2007-10-08 Skapad: 2007-10-08 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

PubMedhttp://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Retrieve&list_uids=16487320&dopt=Citation

Personposter BETA

Forsberg, AkeFrancis, Matthew S

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Forsberg, AkeFrancis, Matthew S
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Umeå Centre for Microbial Research (UCMR)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

pubmed
urn-nbn
Totalt: 290 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf