umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
CaMKII targets Bcl10 in T-cell receptor induced activation of NF-κB
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk biovetenskap, Patologi. (Richard Palmqvist)
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
2011 (Engelska)Ingår i: Molecular Immunology, ISSN 0161-5890, E-ISSN 1872-9142, Vol. 48, nr 12-13, s. 1448-1460Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Recognition of antigen by T- or B-cell receptors leads to formation of an immunological synapse and initiation of signalling events that collaborate to determine the nature of the adaptive immune response. Activation of NF-κB transcription factors has a key role in regulation of numerous genes with important functions in immune responses and inflammation and is of great importance for lymphocyte activation and differentiation. The activation of NF-κB depends on changes in intracellular Ca(2+) levels, and both calmodulin (CaM) and a CaM-dependent kinase, CaMKII, help regulate NF-κB activation after T-cell receptor (TCR) stimulation, but the mechanisms are not well characterized. Here we have analyzed the functional role of CaMKII in the signalling pathway from the TCR to activation of IKK, the kinase that phosphorylates the NF-κB inhibitor IκB. We show that CaMKII is recruited to the immunological synapse where it interacts with and phosphorylates the signalling adaptor protein Bcl10. Furthermore, phosphorylation of the CARD domain of Bcl10 by CaMKII regulates the interactions within the important Carma1, Bcl10, Malt1 signalling complex and the essential signal induced ubiquitinations of Bcl10 and IKKγ. We propose a novel mechanism whereby Ca(2+) signals can be integrated at the immunological synapse through CaMKII-dependent phosphorylation of Bcl10.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Oxford, 2011. Vol. 48, nr 12-13, s. 1448-1460
Nationell ämneskategori
Cell- och molekylärbiologi
Forskningsämne
patologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-49030DOI: 10.1016/j.molimm.2011.03.020PubMedID: 21513986OAI: oai:DiVA.org:umu-49030DiVA, id: diva2:452740
Tillgänglig från: 2011-10-31 Skapad: 2011-10-31 Senast uppdaterad: 2018-06-08Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Edin, SofiaGrundström, ChristineGrundström, Thomas

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Edin, SofiaGrundström, ChristineGrundström, Thomas
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Patologi
I samma tidskrift
Molecular Immunology
Cell- och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 180 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf