umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The pilin protein FimP from Actinomyces oris: crystal structure and sequence analyses
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Karina Persson)
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för odontologi, Kariologi.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för odontologi, Kariologi.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för odontologi, Kariologi.
2012 (Engelska)Ingår i: PLoS ONE, ISSN 1932-6203, E-ISSN 1932-6203, Vol. 7, nr 10, s. e48364-Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The Actinomyces oris type-1 pili are important for the initial formation of dental plaque by binding to salivary proteins that adhere to the tooth surface. Here we present the X-ray structure of FimP, the protein that is polymerized into the type-1 pilus stalk, assisted by a pili-specific sortase. FimP consists of three tandem IgG-like domains. The middle and C-terminal domains contain one autocatalyzed intramolecular isopeptide bond each, a feature used by Gram-positive bacteria for stabilization of surface proteins. While the N-terminal domain harbours all the residues necessary for forming an isopeptide bond, no such bond is observed in the crystal structure of this unpolymerized form of FimP. The monomer is further stabilized by one disulfide bond each in the N- and C-terminal domains as well as by a metal-coordinated loop protruding from the C-terminal domain. A lysine, predicted to be crucial for FimP polymerization by covalent attachment to a threonine from another subunit, is located at the rim of a groove lined with conserved residues. The groove may function as a docking site for the sortase-FimP complex. We also present sequence analyses performed on the genes encoding FimP as well as the related FimA, obtained from clinical isolates.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 7, nr 10, s. e48364-
Nyckelord [en]
crystal structure, pili
Nationell ämneskategori
Strukturbiologi Biokemi och molekylärbiologi
Forskningsämne
biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-61474DOI: 10.1371/journal.pone.0048364OAI: oai:DiVA.org:umu-61474DiVA, id: diva2:568026
Forskningsfinansiär
VetenskapsrådetTillgänglig från: 2012-11-15 Skapad: 2012-11-15 Senast uppdaterad: 2018-06-08Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1380 kB)235 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT02.pdfFilstorlek 1380 kBChecksumma SHA-512
241880e3c4ba9a32e7420d9d034d4e7d42e0cdf842040291842506d43e370ee23e1c60812e21a27b9e00a0cc7c1e3ac1acc65c9fbf8237a2227db0165a054a8e
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltexthttp://dx.plos.org/10.1371/journal.pone.0048364.

Personposter BETA

Persson, KarinaEsberg, AndersClaesson, RolfStrömberg, Nicklas

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Persson, KarinaEsberg, AndersClaesson, RolfStrömberg, Nicklas
Av organisationen
Kemiska institutionenKariologi
I samma tidskrift
PLoS ONE
StrukturbiologiBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 235 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 370 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf