umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
YopH of Yersinia pseudotuberculosis interrupts early phosphotyrosine signalling associated with phagocytosis.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten). (Lundgren)
Visa övriga samt affilieringar
1996 (Engelska)Ingår i: Molecular Microbiology, ISSN 0950-382X, E-ISSN 1365-2958, Vol. 20, nr 5, s. 1057-69Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The PTPase YopH of Yersinia is essential to the ability of these bacteria to block phagocytosis. Wild-type Yersinia pseudotuberculosis, but not the yopH mutant strain, resisted phagocytosis by J774 cells. Ingestion of a yopH mutant was dependent on tyrosine kinase activity. Transcomplementation with wild-type yopH restored the anti-phagocytic effect, whereas introduction of the gene encoding the catalytically inactive yopHC403A was without effect. The PTPase inhibitor orthovanadate impaired the anti-phagocytic effect of the wild-type strain, further demonstrating the importance of bacteria-derived PTPase activity for this event. The ability to resist phagocytosis indicates that the effect of the bacterium is immediately exerted when it becomes associated with the phagocyte. Within 30 s after the onset of infection, wild-type Y. pseudotuberculosis caused a YopH-dependent dephosphorylation of phosphotyrosine proteins in J774 cells. Furthermore, interaction of the cells with phagocytosable strains led to a rapid and transient increase in tyrosine phosphorylation of paxillin and some other proteins, an event dependent on the presence of the bacterial surface-located protein invasin. Co-infection with the phagocytosable strain and the wild-type strain abolished the induction of tyrosine phosphorylation. Taken together, the present findings demonstrate an immediate YopH-mediated dephosphorylation of macrophage phosphotyrosine proteins, suggesting that this PTPase acts by preventing early phagocytosis-linked signalling in the phagocyte.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
1996. Vol. 20, nr 5, s. 1057-69
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-65076PubMedID: 8809758OAI: oai:DiVA.org:umu-65076DiVA, id: diva2:603220
Tillgänglig från: 2013-02-05 Skapad: 2013-02-05 Senast uppdaterad: 2018-06-08
Ingår i avhandling
1. Interactions between Yersinia pseudotuberculosis and host cells - role of invasin and YopH
Öppna denna publikation i ny flik eller fönster >>Interactions between Yersinia pseudotuberculosis and host cells - role of invasin and YopH
1999 (Engelska)Doktorsavhandling, sammanläggning (Övrigt vetenskapligt)
Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Umeå: Umeå universitet, 1999. s. 72
Serie
Umeå University medical dissertations, ISSN 0346-6612 ; 634
Nationell ämneskategori
Medicin och hälsovetenskap
Identifikatorer
urn:nbn:se:umu:diva-65079 (URN)91-7191-732-2 (ISBN)
Disputation
Föreläsningssalen, Institutionen för mikrobiologi, Umeå universitet, Umeå (Engelska)
Opponent
Handledare
Anmärkning

retroaktiv registrering

Tillgänglig från: 2013-02-06 Skapad: 2013-02-05 Senast uppdaterad: 2018-03-15Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

PubMed

Personposter BETA

Wolf-Watz, HFällman, M

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Wolf-Watz, HFällman, M
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)
I samma tidskrift
Molecular Microbiology

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

pubmed
urn-nbn
Totalt: 386 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf