umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Correlated Inter-Domain Motions in Adenylate Kinase
Joint BSC-CRG-IRB Research Programme in Computational Biology, Barcelona Supercomputing Center - BSC, Barcelona, Spain.
Joint BSC-CRG-IRB Research Programme in Computational Biology, Institute for Research in Biomedicine – IRB Barcelona, Barcelona, Spain.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Chemical Biological Centre)
Joint BSC-CRG-IRB Research Programme in Computational Biology, Barcelona Supercomputing Center - BSC, Barcelona, Spain.
Visa övriga samt affilieringar
2014 (Engelska)Ingår i: PloS Computational Biology, ISSN 1553-734X, E-ISSN 1553-7358, Vol. 10, nr 7, s. e1003721-Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Correlated inter-domain motions in proteins can mediate fundamental biochemical processes such as signal transduction and allostery. Here we characterize at structural level the inter-domain coupling in a multidomain enzyme, Adenylate Kinase (AK), using computational methods that exploit the shape information encoded in residual dipolar couplings (RDCs) measured under steric alignment by nuclear magnetic resonance (NMR). We find experimental evidence for a multi-state equilibrium distribution along the opening/closing pathway of Adenylate Kinase, previously proposed from computational work, in which inter-domain interactions disfavour states where only the AMP binding domain is closed. In summary, we provide a robust experimental technique for study of allosteric regulation in AK and other enzymes.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
PLOS , 2014. Vol. 10, nr 7, s. e1003721-
Nationell ämneskategori
Kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-92957DOI: 10.1371/journal.pcbi.1003721ISI: 000339890900035OAI: oai:DiVA.org:umu-92957DiVA, id: diva2:746834
Tillgänglig från: 2014-09-15 Skapad: 2014-09-09 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(550 kB)248 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 550 kBChecksumma SHA-512
547320a7daf8abb3b5518f5eed878f85a9b118c82bb35bed557a08fb94073298b6b767c669bf24dbbc59aef9e3cf498c60b214d5a78d4fb76ee7df4585a30648
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Ådén, JörgenWolf-Watz, Magnus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ådén, JörgenWolf-Watz, Magnus
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
PloS Computational Biology
Kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 248 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 417 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf