umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Signal-sequence induced conformational changes in the signal recognition particle
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Sauer-Eriksson)
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. (Sauer-Eriksson)
2015 (Engelska)Ingår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 6, artikel-id 7163Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Co-translational protein targeting is an essential, evolutionarily conserved pathway for delivering nascent proteins to the proper cellular membrane. In this pathway, the signal recognition particle (SRP) first recognizes the N-terminal signal sequence of nascent proteins and subsequently interacts with the SRP receptor. For this, signal sequence binding in the SRP54 M domain must be effectively communicated to the SRP54 NG domain that interacts with the receptor. Here we present the 2.9 angstrom crystal structure of unbound- and signal sequence bound SRP forms, both present in the asymmetric unit. The structures provide evidence for a coupled binding and folding mechanism in which signal sequence binding induces the concerted folding of the GM linker helix, the finger loop, and the C-terminal alpha helix alpha M6. This mechanism allows for a high degree of structural adaptability of the binding site and suggests how signal sequence binding in the M domain is coupled to repositioning of the NG domain.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 6, artikel-id 7163
Nationell ämneskategori
Organisk kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-106604DOI: 10.1038/ncomms8163ISI: 000357166200002PubMedID: 26051119OAI: oai:DiVA.org:umu-106604DiVA, id: diva2:843312
Tillgänglig från: 2015-07-28 Skapad: 2015-07-24 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(942 kB)362 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 942 kBChecksumma SHA-512
ec24ddf78e4628849d1ec50fb750c911183586d4324878d4aff3916cf173eea1dfcd64ce386e3d2b7b5319b00f239ca02c33e4a2fde93fc969b625b2ae198cbf
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Hainzl, TobiasSauer-Eriksson, A. Elisabeth

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hainzl, TobiasSauer-Eriksson, A. Elisabeth
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Nature Communications
Organisk kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 362 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 397 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf