umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Structural basis for catalytically restrictive dynamics of a high-energy enzyme state
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 6, artikel-id 7644Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

An emerging paradigm in enzymology is that transient high-energy structural states play crucial roles in enzymatic reaction cycles. Generally, these high-energy or ‘invisible’ states cannot be studied directly at atomic resolution using existing structural and spectroscopic techniques owing to their low populations or short residence times. Here we report the direct NMR-based detection of the molecular topology and conformational dynamics of a catalytically indispensable high-energy state of an adenylate kinase variant. On the basis of matching energy barriers for conformational dynamics and catalytic turnover, it was found that the enzyme’s catalytic activity is governed by its dynamic interconversion between the high-energy state and a ground state structure that was determined by X-ray crystallography. Our results show that it is possible to rationally tune enzymes’ conformational dynamics and hence their catalytic power—a key aspect in rational design of enzymes catalysing novel reactions.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Macmillan Publishers Ltd., 2015. Vol. 6, artikel-id 7644
Nyckelord [en]
Biological sciences, Biophysics, Biochemistry
Nationell ämneskategori
Kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-106747DOI: 10.1038/ncomms8644ISI: 000358857800018OAI: oai:DiVA.org:umu-106747DiVA, id: diva2:844540
Forskningsfinansiär
VetenskapsrådetKnut och Alice Wallenbergs StiftelseTillgänglig från: 2015-08-06 Skapad: 2015-08-06 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(923 kB)218 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 923 kBChecksumma SHA-512
ab9879e29a4ee4cd64f6879c846663b9a02055bad1274fadaac2b9691dc1c2a2c1fd0a0ca0ee33f60c438a91bf98bd8eec2e05866286581be2954d27535ffb18
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Kovermann, MichaelÅdén, JörgenGrundström, ChristinSauer-Eriksson, A. ElisabethSauer, Uwe HWolf-Watz, Magnus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Kovermann, MichaelÅdén, JörgenGrundström, ChristinSauer-Eriksson, A. ElisabethSauer, Uwe HWolf-Watz, Magnus
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Nature Communications
Kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 218 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 1128 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf