umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Characterisation of Schizosaccharomyces pombe alpha-actinin
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
2016 (Engelska)Ingår i: PeerJ, ISSN 2167-8359, E-ISSN 2167-8359, Vol. 4, artikel-id e1858Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

The actin cytoskeleton plays a fundamental role in eukaryotic cells. Its reorganization is regulated by a plethora of actin-modulating proteins, such as a-actinin. In higher organisms, alpha-actinin is characterized by the presence of three distinct structural domains: an N-terminal actin-binding domain and a C-terminal region with EF-hand motif separated by a central rod domain with four spectrin repeats. Sequence analysis has revealed that the central rod domain of alpha-actinin from the fission yeast Schizosaccharomyces pombe consists of only two spectrin repeats. To obtain a firmer understanding of the structure and function of this unconventional alpha-actinin, we have cloned and characterized each structural domain. Our results show that this alpha-actinin isoform is capable of forming dimers and that the rod domain is required for this. However, its actin-binding and cross-linking activity appears less efficient compared to conventional alpha-actinins. The solved crystal structure of the actin-binding domain indicates that the closed state is stabilised by hydrogen bonds and a salt bridge not present in other a-actinins, which may reduce the affinity for actin.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. Vol. 4, artikel-id e1858
Nyckelord [en]
Spectrin repeat, Actin-binding protein, alpha-actinin, Schizosaccharomyces pombe
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-120364DOI: 10.7717/peerj.1858ISI: 000374159200008PubMedID: 27069798OAI: oai:DiVA.org:umu-120364DiVA, id: diva2:929136
Forskningsfinansiär
Carl Tryggers stiftelse för vetenskaplig forskning Tillgänglig från: 2016-05-17 Skapad: 2016-05-16 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(108358 kB)229 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 108358 kBChecksumma SHA-512
e0e9b73353a72f28faeef38bc1ab0f860073ddac56a7fa8c5600c16497f011423a6439371aef084fa8d9a5e6ddd0f78bfa00c52e41c09b6c7a3009afc2686fd5
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Sandblad, LindaPersson, KarinaBackman, Lars

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Sandblad, LindaPersson, KarinaBackman, Lars
Av organisationen
Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Kemiska institutionen
I samma tidskrift
PeerJ
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 229 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1629 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf