umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Klebsiella phages representing a novel clade of viruses with an unknown DNA modification and biotechnologically interesting enzymes
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Applied Microbiology and Biotechnology, ISSN 0175-7598, E-ISSN 1432-0614, Vol. 101, nr 2, s. 673-684Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Lytic bacteriophages and phage-encoded endolysins (peptidoglycan hydrolases) provide a source for the development of novel antimicrobial strategies. In the present study, we focus on the closely related (96 % DNA sequence identity) environmental myoviruses vB_KpnM_KP15 (KP15) and vB_KpnM_KP27 (KP27) infecting multidrug-resistant Klebsiella pneumoniae and Klebsiella oxytoca strains. Their genome organisation and evolutionary relationship are compared to Enterobacter phage phiEap-3 and Klebsiella phages Matisse and Miro. Due to the shared and distinct evolutionary history of these phages, we propose to create a new phage genus BKp15virus^ within the Tevenvirinae subfamily. In silico genome analysis reveals two unique putative homing endonucleases of KP27 phage, probably involved in unrevealed mechanism of DNA modification and resistance to restriction digestion, resulting in a broader host spectrum. Additionally, we identified in KP15 and KP27 a complete set of lysis genes, containing holin, antiholin, spanin and endolysin. By turbidimetric assays on permeabilized Gram-negative strains, we verified the ability of the KP27 endolysin to destroy the bacterial peptidoglycan. We confirmed high stability, absence of toxicity on a human epithelial cell line and the enzymatic specificity of endolysin, which was found to possess endopeptidase activity, cleaving the peptide stem between L-alanine and D-glutamic acid.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 101, nr 2, s. 673-684
Nyckelord [en]
Bacteriophage, Klebsiella spp., Kp15virus, Thermostable endolysin, DNA modification
Nationell ämneskategori
Mikrobiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-128279DOI: 10.1007/s00253-016-7928-3ISI: 000392060500017Scopus ID: 2-s2.0-84991832942OAI: oai:DiVA.org:umu-128279DiVA, id: diva2:1051093
Tillgänglig från: 2016-12-01 Skapad: 2016-12-01 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3411 kB)91 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3411 kBChecksumma SHA-512
5df98a6029f7ed710eba796bb74ac16bedb8f0108383edc91d7c3978af0935cf84030ec88d7f2594dce3bc3189ca31ec1fb7b07ad8186aa6ce28b3aa77631ddb
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextScopus

Personposter BETA

Espaillat, AkbarCava, Felipe

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Espaillat, AkbarCava, Felipe
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
Applied Microbiology and Biotechnology
Mikrobiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 91 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 256 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf