umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Structural basis for glutathione-mediated activation of the virulence regulatory protein PrfA in Listeria
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Visa övriga samt affilieringar
2016 (Engelska)Ingår i: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, ISSN 0027-8424, E-ISSN 1091-6490, Vol. 113, nr 51, s. 14733-14738Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Infection by the human bacterial pathogen Listeria monocytogenes is mainly controlled by the positive regulatory factor A (PrfA), a member of the Crp/Fnr family of transcriptional activators. Published data suggest that PrfA requires the binding of a cofactor for full activity, and it was recently proposed that glutathione (GSH) could fulfill this function. Here we report the crystal structures of PrfA in complex with GSH and in complex with GSH and its cognate DNA, the hly operator PrfA box motif. These structures reveal the structural basis for a GSH-mediated allosteric mode of activation of PrfA in the cytosol of the host cell. The crystal structure of PrfAWT in complex only with DNA confirms that PrfAWT can adopt a DNA binding-compatible structure without binding the GSH activator molecule. By binding to PrfA in the cytosol of the host cell, GSH induces the correct fold of the HTH motifs, thus priming the PrfA protein for DNA interaction.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. Vol. 113, nr 51, s. 14733-14738
Nyckelord [en]
Listeria, PrfA, activation, glutathione, virulence
Nationell ämneskategori
Organisk kemi Medicinsk genetik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-128915DOI: 10.1073/pnas.1614028114ISI: 000390044900062OAI: oai:DiVA.org:umu-128915DiVA, id: diva2:1057771
Tillgänglig från: 2016-12-19 Skapad: 2016-12-19 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Hall, MichaelGrundström, ChristinBegum, AfshanLindberg, Mikael J.Sauer, Uwe H.Almqvist, FredrikJohansson, JörgenSauer-Eriksson, A. Elisabeth

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hall, MichaelGrundström, ChristinBegum, AfshanLindberg, Mikael J.Sauer, Uwe H.Almqvist, FredrikJohansson, JörgenSauer-Eriksson, A. Elisabeth
Av organisationen
Kemiska institutionenUmeå Centre for Microbial Research (UCMR)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
I samma tidskrift
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
Organisk kemiMedicinsk genetik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 505 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf