umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Modular endolysin of Burkholderia AP3 phage has the largest lysozyme-like catalytic subunit discovered to date and no catalytic aspartate residue
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, ISSN 2045-2322, E-ISSN 2045-2322, Vol. 7, artikel-id 14501Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Endolysins are peptidoglycan-degrading enzymes utilized by bacteriophages to release the progeny from bacterial cells. The lytic properties of phage endolysins make them potential antibacterial agents for medical and industrial applications. Here, we present a comprehensive characterization of phage AP3 modular endolysin (AP3gp15) containing cell wall binding domain and an enzymatic domain (DUF3380 by BLASTP), both widespread and conservative. Our structural analysis demonstrates the low similarity of an enzymatic domain to known lysozymes and an unusual catalytic centre characterized by only a single glutamic acid residue and no aspartic acid. Thus, our findings suggest distinguishing a novel class of muralytic enzymes having the activity and catalytic centre organization of DUF3380. The lack of amino acid sequence homology between AP3gp15 and other known muralytic enzymes may reflect the evolutionary convergence of analogous glycosidases. Moreover, the broad antibacterial spectrum, lack of cytotoxic effect on human cells and the stability characteristics of AP3 endolysin advocate for its future application development.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2017. Vol. 7, artikel-id 14501
Nationell ämneskategori
Biokatalys och enzymteknik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-142247DOI: 10.1038/s41598-017-14797-9ISI: 000414415000001OAI: oai:DiVA.org:umu-142247DiVA, id: diva2:1164415
Tillgänglig från: 2017-12-11 Skapad: 2017-12-11 Senast uppdaterad: 2018-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(5670 kB)78 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 5670 kBChecksumma SHA-512
bbabe0354282306ab668bb65ddca59bd1ca28e0009447b5b8dfa3692d68cf547b68443fe149b8942f8581dbf0f30c0b110b39c74eaf247f56198641281e2be66
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Espaillat, AkbarCava, Felipe

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Espaillat, AkbarCava, Felipe
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
Scientific Reports
Biokatalys och enzymteknik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 78 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 291 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf