umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The PRMT5/WDR77 complex regulates alternative splicing through ZNF326 in breast cancer
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Nucleic Acids Research, ISSN 0305-1048, E-ISSN 1362-4962, Vol. 45, nr 19, s. 11106-11120Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

We observed overexpression and increased intranuclear accumulation of the PRMT5/WDR77 in breast cancer cell lines relative to immortalized breast epithelial cells. Utilizing mass spectrometry and biochemistry approaches we identified the Zn-finger protein ZNF326, as a novel interaction partner and substrate of the nuclear PRMT5/WDR77 complex. ZNF326 is symmetrically dimethylated at arginine 175 (R175) and this modification is lost in a PRMT5 and WDR77-dependent manner. Loss of PRMT5 or WDR77 in MDA-MB-231 cells leads to defects in alternative splicing, including inclusion of A-T rich exons in target genes, a phenomenon that has previously been observed upon loss of ZNF326. We observed that the alternatively spliced transcripts of a subset of these genes, involved in proliferation and tumor cell migration like REPIN1/AP4, ST3GAL6, TRNAU1AP and PFKM are degraded upon loss of PRMT5. In summary, we have identified a novel mechanism through which the PRMT5/WDR77 complex maintains the balance between splicing and mRNA stability through methylation of ZNF326.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Oxford University Press, 2017. Vol. 45, nr 19, s. 11106-11120
Nationell ämneskategori
Cellbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-142249DOI: 10.1093/nar/gkx727ISI: 000414552300019PubMedID: 28977470OAI: oai:DiVA.org:umu-142249DiVA, id: diva2:1164792
Tillgänglig från: 2017-12-12 Skapad: 2017-12-12 Senast uppdaterad: 2018-11-27Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(8572 kB)93 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 8572 kBChecksumma SHA-512
108990d5e9cb38ef2323b4714901fde6b3137e3d4b5d9357c39e815b7372c43f66e55f6005955a8d7e1cdbcd71d2305fe8764096fa9a364c0d5ab6377cf248f9
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Aguilo, Francesca

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Aguilo, Francesca
Av organisationen
Institutionen för medicinsk biovetenskapWallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)
I samma tidskrift
Nucleic Acids Research
Cellbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 93 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 345 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf