umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Active-site plasticity revealed in the asymmetric dimer of AnPrx6 the 1-Cys peroxiredoxin and molecular chaperone from Anabaena sp. PCC 7210
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Umeå Plant Science Centre (UPSC).
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Department of Chemistry and Biochemistry, University of Texas at Arlington, Arlington, TX, 76019-0065, USA.
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, ISSN 2045-2322, E-ISSN 2045-2322, Vol. 7, 17151Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Peroxiredoxins (Prxs) are vital regulators of intracellular reactive oxygen species levels in all living organisms. Their activity depends on one or two catalytically active cysteine residues, the peroxidatic Cys (C-P) and, if present, the resolving Cys (C-R). A detailed catalytic cycle has been derived for typical 2-Cys Prxs, however, little is known about the catalytic cycle of 1-Cys Prxs. We have characterized Prx6 from the cyanobacterium Anabaena sp. strain PCC7120 (AnPrx6) and found that in addition to the expected peroxidase activity, AnPrx6 can act as a molecular chaperone in its dimeric state, contrary to other Prxs. The AnPrx6 crystal structure at 2.3 angstrom resolution reveals different active site conformations in each monomer of the asymmetric obligate homo-dimer. Molecular dynamic simulations support the observed structural plasticity. A FSH motif, conserved in 1-Cys Prxs, precedes the active site PxxxTxxCp signature and might contribute to the 1-Cys Prx reaction cycle.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
NATURE PUBLISHING GROUP , 2017. Vol. 7, 17151
Nationell ämneskategori
Strukturbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-143523DOI: 10.1038/s41598-017-17044-3ISI: 000417354200004PubMedID: 29215017OAI: oai:DiVA.org:umu-143523DiVA: diva2:1170644
Tillgänglig från: 2018-01-04 Skapad: 2018-01-04 Senast uppdaterad: 2018-01-04Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(4310 kB)6 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 4310 kBChecksumma SHA-512
fe28a18ebe15728e8fa86bc9228c6f6b100f8f0e80de7e375d9d2b7021bc3abec20b348d62955acca4330988d93e8597313e2ee83e3013908ea3d55e9ab236fb
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Mishra, YogeshHall, MichaelLocmelis, RolandNam, KwanghoStorm, PatrikJansson, StefanSchröder, Wolfgang P.Sauer, Uwe H.
Av organisationen
Kemiska institutionenUmeå Plant Science Centre (UPSC)Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
I samma tidskrift
Scientific Reports
Strukturbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 6 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 12 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf