umu.sePublications
Change search
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The PSII-associated Cah3 in Chlamydomonas enhances the O2 evolution rate by proton removal
Umeå University, Faculty of Science and Technology, Plant Physiology.
Show others and affiliations
In: The EMBO journal, ISSN 0261-4189Article in journal (Refereed) Submitted
Identifiers
URN: urn:nbn:se:umu:diva-2866OAI: oai:DiVA.org:umu-2866DiVA: diva2:141179
Available from: 2008-01-07 Created: 2008-01-07Bibliographically approved
In thesis
1. Photosynthetic water oxidation: the function of two extrinsic proteins
Open this publication in new window or tab >>Photosynthetic water oxidation: the function of two extrinsic proteins
2007 (English)Doctoral thesis, comprehensive summary (Other academic)
Abstract [en]

The solar energy accumulated by photosynthesis over billions of years is the sole source of energy available on Earth. Photosystem II (PSII) uses the sunlight to split water, an energetically unfavorable reaction where electrons and protons are extracted from water and oxygen is released as a by-product. Understanding this process is crucial for the future development of clean, renewable and unlimited energy sources, which can use sunlight to split water and produce hydrogen and electricity. In order to do so we need to understand how this is solved in plants.

I have been focusing on the role of two lumenal proteins associated with the thylakoid membrane PsbO and Cah3, in the water oxidation process. Convincing evidences have been presented supporting the hypothesis that bicarbonate acts as a proton acceptor in the water splitting process in PSII and the lumenal carbonic anhydrase, Cah3, supplies bicarbonate required for this function. The PsbO protein, an important constituent of the water-oxidizing complex, however, its function is still unknown. The PsbO protein undergoes a pH dependent conformational change that in turn influences its capacity to bind calcium and manganese, forming a catalytic Mn4Ca cluster in PSII. We propose that light-induced structural dynamics of the PsbO is of functional relevance for the regulation of proton release and for forming a proton sensing - proton transporting pathway. The cluster of conserved glutamic and aspartic acid residues in the PsbO protein acts as buffering antennae providing efficient acceptors of protons derived from substrate water molecules. Both proteins, Cah3 and PsbO have a conserved S-S bridge, required for proper folding and activity; therefore they are potential targets for red-ox regulation in lumen.

Abstract [sv]

Solenergi som omvandlats av fotosyntesen under miljarder av år är basen för nästan all energi på jorden. Fotosystem 2 använder solljuset till att oxidera vatten, ur energisynpunkt en ofördelaktig process, där elektroner och protoner extraheras från vattenmolekyler vilket ger upphov till syrgas som biprodukt. Förståelsen av denna process är viktig för att vi i framtiden skall kunna utveckla rena och förnyelsebara energislag i obegrensad mängd. Genom att efterlikna fotosyntesprocessen skulle vi i framtiden kunna utvecka artificiella system som använder solljuset till att sönderdela vatten för att producera vätgas eller elektrisitet. För att kunna göra det så måste vi kunna förstå hur dessa processer fungerar i växterna.

Min forskning har fokuserat på att förstå funktionen hos två av de proteiner, PsbO och Cah3, som deltar i sönderdelningen av vatten. Jag har visat, för första gången, att ett lumen karboanhydras, Cah3, deltar i regleringen av den process där vatten spjälkas. Jag postulerar att Cah3 underlättar bort transporten av protoner från det vattenoxiderande komplexet genom att generera bikarbonat lokalt, som kan fungera som proton transportör. PsbO proteinet genomgår en pH beroende konformationsförändring vilket påverkar dess kapacitet and binda calcium och mangan som i sin tur formar ett katalytiskt Mn4Ca center i fotosystem 2. Jag föreslår att en ljusberoende strukturförändring av Psbo är av funktionell betydelse för regleringen av protonfrigörandet och formar ett proton-avkännande och proton-transporterande system. Ett kluster av konserverande glutamat- och aspartat-aminosyror i PsbO proteinet fungerar som ett buffrande nätverk för protoner som frigörs vid oxidering av vatten. Båda dessa proteiner innerhåller S-S bryggor ock kan därför vara red-ox reglerade i lumen.

Place, publisher, year, edition, pages
Umeå: Fysiologisk botanik, 2007. 50 p.
Keyword
photosystem II, Psb0, Cah3, water oxidation
National Category
Botany
Identifiers
urn:nbn:se:umu:diva-1476 (URN)978-91-7264-481-6 (ISBN)
Public defence
2008-01-18, KB3A9, KBC, Umeå University, Umeå, 10:00
Opponent
Supervisors
Available from: 2008-01-07 Created: 2008-01-07 Last updated: 2011-04-01Bibliographically approved

Open Access in DiVA

No full text

By organisation
Plant Physiology

Search outside of DiVA

GoogleGoogle Scholar

urn-nbn

Altmetric score

urn-nbn
Total: 27 hits
CiteExportLink to record
Permanent link

Direct link
Cite
Citation style
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Other style
More styles
Language
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Other locale
More languages
Output format
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf