umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
The Rift Valley Fever virus protein NSm and putative cellular protein interactions
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi, Infektionssjukdomar.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi, Klinisk bakteriologi.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi, Infektionssjukdomar.
Visa övriga samt affilieringar
2012 (Engelska)Ingår i: Virology Journal, ISSN 1743-422X, Vol. 9, s. 139-Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Rift Valley Fever is an infectious viral disease and an emerging problem in many countries of Africa and on the Arabian Peninsula. The causative virus is predominantly transmitted by mosquitoes and high mortality and abortion rates characterize outbreaks in animals while symptoms ranging from mild to life-threatening encephalitis and hemorrhagic fever are noticed among infected humans. For a better prevention and treatment of the infection, an increased knowledge of the infectious process of the virus is required. The focus of this work was to identify protein-protein interactions between the non-structural protein (NSm), encoded by the M-segment of the virus, and host cell proteins. This study was initiated by screening approximately 26 million cDNA clones of a mouse embryonic cDNA library for interactions with the NSm protein using a yeast two-hybrid system. We have identified nine murine proteins that interact with NSm protein of Rift Valley Fever virus, and the putative protein-protein interactions were confirmed by growth selection procedures and beta-gal activity measurements. Our results suggest that the cleavage and polyadenylation specificity factor subunit 2 (Cpsf2), the peptidyl-prolyl cistrans isomerase (cyclophilin)-like 2 protein (Ppil2), and the synaptosome-associated protein of 25 kDa (SNAP-25) are the most promising targets for the NSm protein of the virus during an infection.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2012. Vol. 9, s. 139-
Nyckelord [en]
Rift Valley fever, NSm, Yeast two-hybrid, SNAP-25, Ppil2, Cpsf2
Nationell ämneskategori
Infektionsmedicin
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-61224DOI: 10.1186/1743-422X-9-139ISI: 000308610100001OAI: oai:DiVA.org:umu-61224DiVA, id: diva2:565635
Tillgänglig från: 2012-11-08 Skapad: 2012-11-07 Senast uppdaterad: 2018-06-08Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3274 kB)256 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT02.pdfFilstorlek 3274 kBChecksumma SHA-512
712ccaf524ae417b799faf590a56ab90cb9623cbccdf59b76a10892c8371ee86941de4ce8ba94ff479b22952a728cd142c1542a40dd3a5c318afe5b38d3bd71e
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Engdahl, CeciliaNäslund, JonasLindgren, LenaAhlm, Clas

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Engdahl, CeciliaNäslund, JonasLindgren, LenaAhlm, Clas
Av organisationen
Institutionen för klinisk mikrobiologiInfektionssjukdomarKlinisk bakteriologi
Infektionsmedicin

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 256 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 491 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf