umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Modulation of α-synuclein fibrillization by ring-fused 2-pyridones: templation and inhibition involve oligomers with different structure
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Visa övriga samt affilieringar
2013 (Engelska)Ingår i: Archives of Biochemistry and Biophysics, ISSN 0003-9861, E-ISSN 1096-0384, Vol. 532, nr 2, s. 84-90Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

In a recent study we discovered that a ring-fused 2-pyridone compound triggered fibrillization of a key protein in Parkinson's disease, α-synuclein. To reveal how variations in compound structure affect protein aggregation, we now prepared a number of strategic analogs and tested their effects on α-synuclein amyloid fiber formation in vitro. We find that, in contrast to the earlier templating effect, some analogs inhibit α-synuclein fibrillization. For both templating and inhibiting compounds, the key species formed in the reactions are α-synuclein oligomers that contain compound. Despite similar macroscopic appearance, the templating and inhibiting oligomers are distinctly different in secondary structure content. When the inhibitory oligomers are added in seed amounts, they inhibit fresh α-synuclein aggregation reactions. Our study demonstrates that small chemical changes to the same central fragment can result in opposite effects on protein aggregation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2013. Vol. 532, nr 2, s. 84-90
Nyckelord [en]
α-synuclein, amyloid, oligomer, protein aggregation, spectroscopy, 2-pyridone
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-66116DOI: 10.1016/j.abb.2013.01.012ISI: 000317257700004PubMedID: 23399432OAI: oai:DiVA.org:umu-66116DiVA, id: diva2:605629
Tillgänglig från: 2013-02-14 Skapad: 2013-02-14 Senast uppdaterad: 2018-06-08Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Horvath, IstvanSellstedt, MagnusWeise, ChristophGolla, Krishna PrasadOlofsson, AndersLarsson, GöranAlmqvist, FredrikWittung-Stafshede, Pernilla

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Horvath, IstvanSellstedt, MagnusWeise, ChristophGolla, Krishna PrasadOlofsson, AndersLarsson, GöranAlmqvist, FredrikWittung-Stafshede, Pernilla
Av organisationen
Kemiska institutionenInstitutionen för medicinsk kemi och biofysik
I samma tidskrift
Archives of Biochemistry and Biophysics
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 434 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf