umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Direct Correlation Between Ligand-Induced alpha-Synuclein Oligomers and Amyloid-like Fibril Growth
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, ISSN 2045-2322, E-ISSN 2045-2322, Vol. 5, artikel-id 10422Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Aggregation of proteins into amyloid deposits is the hallmark of several neurodegenerative diseases such as Alzheimer's and Parkinson's disease. The suggestion that intermediate oligomeric species may be cytotoxic has led to intensified investigations of pre-fibrillar oligomers, which are complicated by their transient nature and low population. Here we investigate alpha-synuclein oligomers, enriched by a 2-pyridone molecule (FN075), and the conversion of oligomers into fibrils. As probed by leakage assays, the FN075 induced oligomers potently disrupt vesicles in vitro, suggesting a potential link to disease related degenerative activity. Fibrils formed in the presence and absence of FN075 are indistinguishable on microscopic and macroscopic levels. Using small angle X-ray scattering, we reveal that FN075 induced oligomers are similar, but not identical, to oligomers previously observed during alpha-synuclein fibrillation. Since the levels of FN075 induced oligomers correlate with the amounts of fibrils among different FN075: protein ratios, the oligomers appear to be on-pathway and modeling supports an 'oligomer stacking model' for alpha-synuclein fibril elongation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Springer, 2015. Vol. 5, artikel-id 10422
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-106505DOI: 10.1038/srep10422ISI: 000355546300001OAI: oai:DiVA.org:umu-106505DiVA, id: diva2:842006
Tillgänglig från: 2015-07-16 Skapad: 2015-07-14 Senast uppdaterad: 2019-03-14Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1517 kB)237 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1517 kBChecksumma SHA-512
1241ba9e203afb6aa7820c93c3b4c801c873c6322ebe6e3403bfeda8b5a06d2951eef01a059ae342825d2cb5e2a0b2a06602d6d1caeb019f42e3bb7e3c48cb46
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Horvath, IstvanWeise, ChristophAlmqvist, FredrikWolf-Watz, MagnusWittung-Stafshede, Pernilla

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Horvath, IstvanWeise, ChristophAlmqvist, FredrikWolf-Watz, MagnusWittung-Stafshede, Pernilla
Av organisationen
Kemiska institutionenUmeå Centre for Microbial Research (UCMR)Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
I samma tidskrift
Scientific Reports
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 237 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 588 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf