umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Bacterial Chaperones CsgE and CsgC Differentially Modulate Human α-Synuclein Amyloid Formation via Transient Contacts
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: PLoS ONE, ISSN 1932-6203, E-ISSN 1932-6203, Vol. 10, nr 10, s. 1-11, artikel-id e0140194Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Amyloid formation is historically associated with cytotoxicity, but many organisms produce functional amyloid fibers (e.g., curli) as a normal part of cell biology. Two E. coli genes in the curli operon encode the chaperone-like proteins CsgC and CsgE that both can reduce in vitro amyloid formation by CsgA. CsgC was also found to arrest amyloid formation of the human amyloidogenic protein α-synuclein, which is involved in Parkinson’s disease. Here, we report that the inhibitory effects of CsgC arise due to transient interactions that promote the formation of spherical α-synuclein oligomers. We find that CsgE also modulates α-synuclein amyloid formation through transient contacts but, in contrast to CsgC, CsgE accelerates α-synuclein amyloid formation. Our results demonstrate the significance of transient protein interactions in amyloid regulation and emphasize that the same protein may inhibit one type of amyloid while accelerating another.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 10, nr 10, s. 1-11, artikel-id e0140194
Nationell ämneskategori
Kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-110343DOI: 10.1371/journal.pone.0140194ISI: 000363183100087PubMedID: 26465894OAI: oai:DiVA.org:umu-110343DiVA, id: diva2:862257
Tillgänglig från: 2015-10-21 Skapad: 2015-10-21 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1896 kB)158 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1896 kBChecksumma SHA-512
1ad4e38683a2d9347415afa922d4dcaa656d97ba5b59777bcfadb00cc81b3e594204803faffac79de2bce7667e921e112a040a6f6e38ed7ed70b1f8e34e8fdec
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Chorell, ErikÅden, JörgenAlmqvist, FredrikWittung-Stafshede, Pernilla

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Chorell, ErikÅden, JörgenAlmqvist, FredrikWittung-Stafshede, Pernilla
Av organisationen
Kemiska institutionenUmeå Centre for Microbial Research (UCMR)
I samma tidskrift
PLoS ONE
Kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 158 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 1069 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf