umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Proteolytic processing of the streptococcal IgG endopeptidase IdeS modulates the functional properties of the enzyme and results in reduced immunorecognition
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Molecular Immunology, ISSN 0161-5890, E-ISSN 1872-9142, Vol. 68, nr 2, s. 176-184Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

The important human gram positive bacterial pathogen Streptococcus pyogenes employs various virulence factors to promote inflammation and to facilitate invasive disease progression. In this study we explored the relation of the secreted streptococcal cysteine proteases IdeS and SpeB, and neutrophil (PMN) proteases. We found that SpeB is resistant to proteolytic attack in an inflammatory environment, emphasizing the importance of SpeB for streptococcal pathogenicity, while PMN enzymes and SpeB itself process the IgG degrading endopeptidase IdeS. Processing occurs as NH2-terminal cleavage of IdeS resulting in reduced immunorecognition of the protease by specific antibodies. While the endopeptidase retains IgG cleaving activity, its ability to suppress the generation of reactive oxygen species is abolished. We suggest that the cleavage of NH2-terminal peptides by SpeB and/or neutrophil proteases is a mechanism evolved to prevent early inactivation of this important streptococcal virulence factor, albeit at the cost of impaired functionality.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2015. Vol. 68, nr 2, s. 176-184
Nyckelord [en]
Neutrophil proteases, S. pyogenes, Cysteine protease, SpeB, IdeS, ROS
Nationell ämneskategori
Immunologi inom det medicinska området Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-114635DOI: 10.1016/j.molimm.2015.07.014ISI: 000366767700122PubMedID: 26343448OAI: oai:DiVA.org:umu-114635DiVA, id: diva2:900254
Tillgänglig från: 2016-02-03 Skapad: 2016-01-25 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Persson, HelenaJohansson Söderberg, JennyVindebro, Reinevon Pawel-Rammingen, Ulrich

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Persson, HelenaJohansson Söderberg, JennyVindebro, Reinevon Pawel-Rammingen, Ulrich
Av organisationen
Umeå Centre for Microbial Research (UCMR)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
Molecular Immunology
Immunologi inom det medicinska områdetMedicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 135 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf