umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Structure of the N-terminal domain of the metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå Centre for Microbial Research (UCMR).
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Protein Science, ISSN 0961-8368, E-ISSN 1469-896X, Vol. 24, nr 12, s. 2076-2080Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

The metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae serves an important function for the ability of bacteria to invade the mammalian host cell. The protein belongs to the family of M6 proteases, with a characteristic zinc ion in the catalytic active site. PrtV constitutes a 918 amino acids (102 kDa) multidomain pre-pro-protein that undergoes several N- and C-terminal modifications to form a catalytically active protease. We report here the NMR structure of the PrtV N- terminal domain (residues 23-103) that contains two short alpha-helices in a coiled coil motif. The helices are held together by a cluster of hydrophobic residues. Approximately 30 residues at the C-terminal end, which were predicted to form a third helical structure, are disordered. These residues are highly conserved within the genus Vibrio, which suggests that they might be functionally important.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2015. Vol. 24, nr 12, s. 2076-2080
Nyckelord [en]
Vibrio cholera, metalloproteases, PrtV, N-terminal domain, NMR, LAGLIO F, 1995, JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR, V6, P277 inoda Sumio, 2011, BIOCONTROL SCIENCE, V16, P1 lm L., 2008, BIOINFORMATICS, V24, P2780 itkevicius Karolis, 2008, FEBS JOURNAL, V275, P3167 itkevicius K, 2006, PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES
Nationell ämneskategori
Mikrobiologi inom det medicinska området
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-116102DOI: 10.1002/pro.2815ISI: 000368292000017PubMedID: 26434928OAI: oai:DiVA.org:umu-116102DiVA, id: diva2:901527
Tillgänglig från: 2016-02-08 Skapad: 2016-02-08 Senast uppdaterad: 2018-06-07Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Personposter BETA

Edwin, AaronWai, Sun NyuntÖhman, Anders

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Edwin, AaronWai, Sun NyuntÖhman, Anders
Av organisationen
Kemiska institutionenUmeå Centre for Microbial Research (UCMR)Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)Klinisk neurovetenskap
I samma tidskrift
Protein Science
Mikrobiologi inom det medicinska området

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 525 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf