Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Copper binding triggers compaction in N-terminal tail of human copper pump ATP7B
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Biology and Biological Engineering Department, Chalmers University of Technology, Gothenburg, Sweden.
2016 (Engelska)Ingår i: Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC, ISSN 0006-291X, E-ISSN 1090-2104, Vol. 470, nr 3, s. 663-669Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

Protein conformational changes are fundamental to biological reactions. For copper ion transport, the multi-domain protein ATP7B in the Golgi network receives copper from the cytoplasmic copper chaperone Atox1 and, with energy from ATP hydrolysis, moves the metal to the lumen for loading of copper dependent enzymes. Although anticipated, conformational changes involved in ATP7B's functional cycle remain elusive. Using spectroscopic methods we here demonstrate that the four most N-terminal metal binding domains in ATP7B, upon stoichiometric copper addition, adopt a more compact arrangement which has a higher thermal stability than in the absence of copper. In contrast to previous reports, no stable complex was found in solution between the metal-binding domains and the nucleotide-binding domain of ATP7B. Metal-dependent movement of the first four metal-binding domains in ATP7B may be a trigger that initiates the overall catalytic cycle.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2016. Vol. 470, nr 3, s. 663-669
Nyckelord [en]
Protein-protein interactions, Metalloenzymes, Copper transport, NMR, Circular dichroism, Conformational changes
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-118252DOI: 10.1016/j.bbrc.2016.01.085ISI: 000370467100030PubMedID: 26797276Scopus ID: 2-s2.0-84957428157OAI: oai:DiVA.org:umu-118252DiVA, id: diva2:912765
Tillgänglig från: 2016-03-17 Skapad: 2016-03-14 Senast uppdaterad: 2023-03-23Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Mondol, TanumoyÅdén, JörgenWittung-Stafshede, Pernilla

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Mondol, TanumoyÅdén, JörgenWittung-Stafshede, Pernilla
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Biochemical and Biophysical Research Communications - BBRC
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 391 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf