umu.sePublikationer
Ändra sökning
Avgränsa sökresultatet
123 101 - 101 av 101
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Träffar per sida
  • 5
  • 10
  • 20
  • 50
  • 100
  • 250
Sortering
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
  • Standard (Relevans)
  • Författare A-Ö
  • Författare Ö-A
  • Titel A-Ö
  • Titel Ö-A
  • Publikationstyp A-Ö
  • Publikationstyp Ö-A
  • Äldst först
  • Nyast först
  • Skapad (Äldst först)
  • Skapad (Nyast först)
  • Senast uppdaterad (Äldst först)
  • Senast uppdaterad (Nyast först)
  • Disputationsdatum (tidigaste först)
  • Disputationsdatum (senaste först)
Markera
Maxantalet träffar du kan exportera från sökgränssnittet är 250. Vid större uttag använd dig av utsökningar.
  • 101. Zhao, Li Na
    et al.
    Zhang, Tong
    Zhang, Ce
    Wang, Chao
    Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
    Morozova-Roche, Ludmilla A.
    Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik.
    Chew, Lock Yue
    Mu, Yuguang
    S100A9 induces aggregation-prone conformation in Abeta peptides: a combined experimental and simulation study2013Ingår i: RSC Advances, ISSN 2046-2069, E-ISSN 2046-2069, Vol. 3, nr 46, s. 24081-24089Artikel i tidskrift (Refereegranskat)
    Abstract [en]

    Inflammation is one of the prominent pathological features in Alzheimer's disease (AD). Recently, there have been various proposed roles of neuroinflammation, such as the driving forces, bystander, byproduct or the neuroprotective response. Notwithstanding these diverse possible mechanisms, experiments have found that S100A9 is one of the pro-inflammatory proteins abundant and over-expressed in the inflammation sites of AD. In this paper, we examine the role of S100A9 in the oligomerization process of A beta peptides by means of replica exchange molecular dynamics simulation and experimental investigations. Our experiments, based on atomic force microscopy and Thioflavin T spectroscopic assays, have clearly indicated that the close interaction between S100A9 and A beta has significantly enhanced the A beta oligomerization. In line with the experimental observation, our simulation studies have revealed that the pro-inflammatory S100A9 protein interacts with the A beta peptides directly, mainly through hydrophobic interactions with the A beta central hydrophobic core region. In addition, the formation of hydrogen bonds between the residues of the S100A9 homodimer and the two ends of the A beta peptides is found to cause a straightening of the A beta(12-24) peptides. A more straight A beta(12-24) peptide with a higher beta-content then may function as a template to induce the folding of new incoming A beta peptides, which leads to the formation of aggregation-prone oligomers.

123 101 - 101 av 101
RefereraExporteraLänk till träfflistan
Permanent länk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf