Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Muc5ac gastric mucin glycosylation is shaped by FUT2 activity and functionally impacts Helicobacter pylori binding
Visa övriga samt affilieringar
2016 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, E-ISSN 2045-2322, Vol. 6, artikel-id 25575Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

The gastrointestinal tract is lined by a thick and complex layer of mucus that protects the mucosal epithelium from biochemical and mechanical aggressions. This mucus barrier confers protection against pathogens but also serves as a binding site that supports a sheltered niche of microbial adherence. The carcinogenic bacteria Helicobacter pylori colonize the stomach through binding to host glycans present in the glycocalyx of epithelial cells and extracellular mucus. The secreted MUC5AC mucin is the main component of the gastric mucus layer, and BabA-mediated binding of H. pylori to MUC5AC confers increased risk for overt disease. In this study we unraveled the O-glycosylation profile of Muc5ac from glycoengineered mice models lacking the FUT2 enzyme and therefore mimicking a non-secretor human phenotype. Our results demonstrated that the FUT2 determines the O-glycosylation pattern of Muc5ac, with Fut2 knock-out leading to a marked decrease in alpha 1,2-fucosylated structures and increased expression of the terminal type 1 glycan structure Lewis-a. Importantly, for the first time, we structurally validated the expression of Lewis-a in murine gastric mucosa. Finally, we demonstrated that loss of mucin FUT2-mediated fucosylation impairs gastric mucosal binding of H. pylori BabA adhesin, which is a recognized feature of pathogenicity.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. Vol. 6, artikel-id 25575
Nationell ämneskategori
Mikrobiologi inom det medicinska området Cancer och onkologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-121550DOI: 10.1038/srep25575ISI: 000375437900001PubMedID: 27161092Scopus ID: 2-s2.0-84969271212OAI: oai:DiVA.org:umu-121550DiVA, id: diva2:945433
Tillgänglig från: 2016-07-01 Skapad: 2016-06-03 Senast uppdaterad: 2024-07-02Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(2170 kB)319 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 2170 kBChecksumma SHA-512
e382709da7b38296025fd4ef2afa5878e59617cbc1a620150809ad9536fc5dc417c5f993067a78bde4df18d57c4b71960ce18267018ab03a13c8958013feb8e8
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Shevtsova, AnnaBugaytsova, JeannaBoren, Thomas

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Shevtsova, AnnaBugaytsova, JeannaBoren, Thomas
Av organisationen
Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
I samma tidskrift
Scientific Reports
Mikrobiologi inom det medicinska områdetCancer och onkologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 319 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 468 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf