Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Epistasis studies reveal redundancy among calcium-dependent protein kinases in motility and invasion of malaria parasites
Visa övriga samt affilieringar
2018 (Engelska)Ingår i: Nature Communications, E-ISSN 2041-1723, Vol. 9, artikel-id 4248Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

In malaria parasites, evolution of parasitism has been linked to functional optimisation. Despite this optimisation, most members of a calcium-dependent protein kinase (CDPK) family show genetic redundancy during erythrocytic proliferation. To identify relationships between phospho-signalling pathways, we here screen 294 genetic interactions among protein kinases in Plasmodium berghei. This reveals a synthetic negative interaction between a hypomorphic allele of the protein kinase G (PKG) and CDPK4 to control erythrocyte invasion which is conserved in P. falciparum. CDPK4 becomes critical when PKG-dependent calcium signals are attenuated to phosphorylate proteins important for the stability of the inner membrane complex, which serves as an anchor for the acto-myosin motor required for motility and invasion. Finally, we show that multiple kinases functionally complement CDPK4 during erythrocytic proliferation and transmission to the mosquito. This study reveals how CDPKs are wired within a stage-transcending signalling network to control motility and host cell invasion in malaria parasites.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Nature Publishing Group, 2018. Vol. 9, artikel-id 4248
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-152977DOI: 10.1038/s41467-018-06733-wISI: 000447123000024PubMedID: 30315162Scopus ID: 2-s2.0-85054894209OAI: oai:DiVA.org:umu-152977DiVA, id: diva2:1260248
Forskningsfinansiär
EU, Horisont 2020, 695596Tillgänglig från: 2018-11-01 Skapad: 2018-11-01 Senast uppdaterad: 2023-03-28Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(5993 kB)288 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 5993 kBChecksumma SHA-512
3eafd4e19a18a559a2d89325a9a64585a856cf12d0e929f21cabf68d2fd47c22f9be5421f3d6703d63250d131edc63780d07d7d85a9eeb3c640a6075f69f9337
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Billker, Oliver

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Gomes, Ana RitaBillker, OliverBrochet, Mathieu
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)
I samma tidskrift
Nature Communications
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 298 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 359 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf