Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
alpha-Synuclein promotes IAPP fibril formation in vitro and beta-cell amyloid formation in vivo in mice
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå centrum för molekylär medicin (UCMM).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå centrum för molekylär medicin (UCMM).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå centrum för molekylär medicin (UCMM).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Umeå centrum för molekylär medicin (UCMM).
Visa övriga samt affilieringar
2020 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, E-ISSN 2045-2322, Vol. 10, nr 1, artikel-id 20438Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Type 2 diabetes (T2D), alike Parkinson's disease (PD), belongs to the group of protein misfolding diseases (PMDs), which share aggregation of misfolded proteins as a hallmark. Although the major aggregating peptide in beta -cells of T2D patients is Islet Amyloid Polypeptide (IAPP), alpha-synuclein (alpha Syn), the aggregating peptide in substantia nigra neurons of PD patients, is expressed also in beta -cells. Here we show that alpha Syn, encoded by Snca, is a component of amyloid extracted from pancreas of transgenic mice overexpressing human IAPP (denoted hIAPPtg mice) and from islets of T2D individuals. Notably, alpha Syn dose-dependently promoted IAPP fibril formation in vitro and tail-vein injection of alpha Syn in hIAPPtg mice enhanced beta -cell amyloid formation in vivo whereas beta -cell amyloid formation was reduced in hIAPPtg mice on a Snca (-/-) background. Taken together, our findings provide evidence that alpha Syn and IAPP co-aggregate both in vitro and in vivo, suggesting a role for alpha Syn in beta -cell amyloid formation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Nature Publishing Group, 2020. Vol. 10, nr 1, artikel-id 20438
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-178308DOI: 10.1038/s41598-020-77409-zISI: 000596280500007PubMedID: 33235246Scopus ID: 2-s2.0-85096611352OAI: oai:DiVA.org:umu-178308DiVA, id: diva2:1515859
Tillgänglig från: 2021-01-11 Skapad: 2021-01-11 Senast uppdaterad: 2023-03-23Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Mucibabic, MarijaSteneberg, PärLidh, EmmelieStraseviciene, JurateZiolkowska, AgnieszkaDahl, UlfVernersson-Lindahl, EmmaEdlund, Helena

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Mucibabic, MarijaSteneberg, PärLidh, EmmelieStraseviciene, JurateZiolkowska, AgnieszkaDahl, UlfVernersson-Lindahl, EmmaEdlund, Helena
Av organisationen
Umeå centrum för molekylär medicin (UCMM)Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Scientific Reports
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 263 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf