Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Endogenous Human Proteins Interfering with Amyloid Formation
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi.ORCID-id: 0000-0001-9070-6215
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för folkhälsa och klinisk medicin, Avdelningen för hållbar hälsa.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för folkhälsa och klinisk medicin, Avdelningen för medicin.ORCID-id: 0000-0003-2874-7643
Visa övriga samt affilieringar
2022 (Engelska)Ingår i: Biomolecules, E-ISSN 2218-273X, Vol. 12, nr 3, artikel-id 446Artikel, forskningsöversikt (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Amyloid formation is a pathological process associated with a wide range of degenerative disorders, including Alzheimer’s disease, Parkinson’s disease, and diabetes mellitus type 2. During disease progression, abnormal accumulation and deposition of proteinaceous material are accompanied by tissue degradation, inflammation, and dysfunction. Agents that can interfere with the process of amyloid formation or target already formed amyloid assemblies are consequently of therapeutic interest. In this context, a few endogenous proteins have been associated with an anti-amyloidogenic activity. Here, we review the properties of transthyretin, apolipoprotein E, clusterin, and BRICHOS protein domain which all effectively interfere with amyloid in vitro, as well as displaying a clinical impact in humans or animal models. Their involvement in the amyloid formation process is discussed, which may aid and inspire new strategies for therapeutic interventions.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
MDPI, 2022. Vol. 12, nr 3, artikel-id 446
Nyckelord [en]
Alpha-synuclein, Amyloid inhibition, Amyloid-beta, Apolipoprotein E, BRICHOS, Clusterin, Endogenous proteins, IAPP, Transthyretin
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-193407DOI: 10.3390/biom12030446ISI: 000775848600001Scopus ID: 2-s2.0-85126704016OAI: oai:DiVA.org:umu-193407DiVA, id: diva2:1648566
Tillgänglig från: 2022-03-31 Skapad: 2022-03-31 Senast uppdaterad: 2023-09-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3696 kB)212 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3696 kBChecksumma SHA-512
c8f5fe19725b52ace06922ec0a739fa14eb30534c8a8bd6a07584a9bcbdbe88e6dbce4e5c389a407b401bdf4bf5c764528e55857cc75f71d3462254f9f10f2cb
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextScopus

Person

Gharibyan, AnnaJayaweera, Sanduni WasanaLehmann, ManuelaAnan, IntissarOlofsson, Anders

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Gharibyan, AnnaJayaweera, Sanduni WasanaLehmann, ManuelaAnan, IntissarOlofsson, Anders
Av organisationen
Institutionen för klinisk mikrobiologiAvdelningen för hållbar hälsaAvdelningen för medicin
I samma tidskrift
Biomolecules
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 212 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 503 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf