Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Bacterial developmental checkpoint that directly monitors cell surface morphogenesis
Laboratory of Molecular Biology, National Cancer Institute, National Institutes of Health, MD, Bethesda, United States.
National Center for Biotechnology Information, National Library of Medicine, National Institutes of Health, MD, Bethesda, United States.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten).ORCID-id: 0000-0002-6848-5134
Department of Biological Sciences, Virginia Tech, VA, Blacksburg, United States.
Visa övriga samt affilieringar
2022 (Engelska)Ingår i: Developmental Cell, ISSN 1534-5807, E-ISSN 1878-1551, Vol. 57, nr 3, s. 344-360Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Bacillus subtilis spores are encased in two concentric shells: an outer proteinaceous “coat” and an inner peptidoglycan “cortex,” separated by a membrane. Cortex assembly depends on coat assembly initiation, but how cells achieve this coordination across the membrane is unclear. Here, we report that the protein SpoVID monitors the polymerization state of the coat basement layer via an extension to a functional intracellular LysM domain that arrests sporulation when coat assembly is initiated improperly. Whereas extracellular LysM domains bind mature peptidoglycan, SpoVID LysM binds to the membrane-bound lipid II peptidoglycan precursor. We propose that improper coat assembly exposes the SpoVID LysM domain, which then sequesters lipid II and prevents cortex assembly. SpoVID defines a widespread group of firmicute proteins with a characteristic N-terminal domain and C-terminal peptidoglycan-binding domains that might combine coat and cortex assembly roles to mediate a developmental checkpoint linking the morphogenesis of two spatially separated supramolecular structures.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Elsevier, 2022. Vol. 57, nr 3, s. 344-360
Nyckelord [en]
Clostridium, Clostridium difficile, DivIVA, FtsZ, MreB, Spindle assembly checkpoint, SPOCS domain, SpoIVA, sporulation, SpoVM
Nationell ämneskategori
Cell- och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-192246DOI: 10.1016/j.devcel.2021.12.021ISI: 000753657800007PubMedID: 35065768Scopus ID: 2-s2.0-85123866840OAI: oai:DiVA.org:umu-192246DiVA, id: diva2:1656534
Forskningsfinansiär
NIH (National Institute of Health), R01GM138630VetenskapsrådetKnut och Alice Wallenbergs StiftelseKempestiftelsernaTillgänglig från: 2022-05-06 Skapad: 2022-05-06 Senast uppdaterad: 2023-11-10Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Gilmore, Michael C.Cava, Felipe

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Gilmore, Michael C.Cava, Felipe
Av organisationen
Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
Developmental Cell
Cell- och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 239 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf