Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Clinically observed deletions in SARS-CoV-2 Nsp1 affect its stability and ability to inhibit translation
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM).
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS).ORCID-id: 0000-0002-2993-8647
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för medicinsk kemi och biofysik. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM). Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS).ORCID-id: 0000-0003-2418-0061
Department of Experimental Medicine, University of Lund, Sweden.
Visa övriga samt affilieringar
2022 (Engelska)Ingår i: FEBS Letters, ISSN 0014-5793, E-ISSN 1873-3468, Vol. 596, nr 9, s. 1203-1213Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Nonstructural protein 1 (Nsp1) of SARS-CoV-2 inhibits host cell translation through an interaction between its C-terminal domain and the 40S ribosome. The N-terminal domain (NTD) of Nsp1 is a target of recurring deletions, some of which are associated with altered COVID-19 disease progression. Here, we characterize the efficiency of translational inhibition by clinically observed Nsp1 deletion variants. We show that a frequent deletion of residues 79–89 severely reduces the ability of Nsp1 to inhibit translation while not abrogating Nsp1 binding to the 40S. Notably, while the SARS-CoV-2 5′ untranslated region enhances translation of mRNA, it does not protect from Nsp1-mediated inhibition. Finally, thermal stability measurements and structure predictions reveal a correlation between stability of the NTD and the efficiency of translation inhibition.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
John Wiley & Sons, 2022. Vol. 596, nr 9, s. 1203-1213
Nyckelord [en]
COVID-19, Nsp1, pathogenicity, ribosome, SARS-CoV-2, virus
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci) Infektionsmedicin Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-194639DOI: 10.1002/1873-3468.14354ISI: 000786558400001PubMedID: 35434785Scopus ID: 2-s2.0-85129091882OAI: oai:DiVA.org:umu-194639DiVA, id: diva2:1658132
Forskningsfinansiär
Cancerfonden, 20 0872 PjKempestiftelserna, JCK-1723.2Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse, 2020.0037Vetenskapsrådet, 2017-03783Vetenskapsrådet, 2021-01146Tillgänglig från: 2022-05-13 Skapad: 2022-05-13 Senast uppdaterad: 2023-04-24Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1375 kB)192 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT02.pdfFilstorlek 1375 kBChecksumma SHA-512
781d3aed70c8fd8d275edd4aec821d9fed828a727abc06148d23e2574a23998373fceed883d6b2515b11da3d6858c72119cbb33e8351040864a331a7d79081cf
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Kumar, PravinSchexnaydre, ErinRafie, KarimHauryliuk, VasiliCarlson, Lars-Anders

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Kumar, PravinSchexnaydre, ErinRafie, KarimHauryliuk, VasiliCarlson, Lars-Anders
Av organisationen
Institutionen för medicinsk kemi och biofysikMolekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)
I samma tidskrift
FEBS Letters
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)InfektionsmedicinBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 209 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 369 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf