Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Diverging functions among calreticulin isoforms in higher plants
Center for Molecular Protein Science, Biochemistry and Biophysical Chemistry, Lund University, Lund, Sweden.
Center for Molecular Protein Science, Biochemistry and Biophysical Chemistry, Lund University, Lund, Sweden.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Institutionen för fysiologisk botanik. Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Umeå Plant Science Centre (UPSC). Center for Molecular Protein Science, Biochemistry and Biophysical Chemistry, Lund University, Lund, Sweden.
Max-Planck-Institute for Molecular Plant Physiology, Wissenschaftspark Golm, Potsdam, Germany.
2011 (Engelska)Ingår i: Plant Signalling & Behavior, ISSN 1559-2316, E-ISSN 1559-2324, Vol. 6, nr 6, s. 905-910Artikel i tidskrift, Letter (Övrigt vetenskapligt) Published
Abstract [en]

The ER chaperone calreticulin plays vital roles in numerous cellular processes, including Ca2+-homeostasis, apoptosis and cell adhesion, in animal cells. Although calreticulin has been systematically characterized in animal cells, the focus has been on one of the isoforms. However, recent advances in the plant calreticulin field have revealed functional divergence of calreticulin isoforms. While two of the plant isoforms appear to work within a general ER chaperone framework, the third isoform is associated with folding of receptors for brassinosteroids and bacterial peptides. Hence, the discovery of functional specialization of plant calreticulins opens up new vistas for calreticulins also in the animal field.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Taylor & Francis, 2011. Vol. 6, nr 6, s. 905-910
Nyckelord [en]
Brassinosteroid, Calcium, Calreticulin, Chaperone, Efr, Pamp, Protein folding
Nationell ämneskategori
Botanik Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-199626DOI: 10.4161/psb.6.6.15339ISI: 000214009800033PubMedID: 21586899Scopus ID: 2-s2.0-79958251812OAI: oai:DiVA.org:umu-199626DiVA, id: diva2:1698797
Forskningsfinansiär
Forskningsrådet Formas
Anmärkning

Addendum to: Christensen A, Svensson K, ThelinL, Zhang W, Tintor N, Prins D, et al. Higher plantcalreticulins have acquired specialized functionsin Arabidopsis. PLoS One 2010; 5:11342; PMID:20596537; DOI: 10.1371/journal.pone.0011342.

Tillgänglig från: 2022-09-26 Skapad: 2022-09-26 Senast uppdaterad: 2023-03-24Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Sommarin, Marianne

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Sommarin, Marianne
Av organisationen
Institutionen för fysiologisk botanikUmeå Plant Science Centre (UPSC)
I samma tidskrift
Plant Signalling & Behavior
BotanikBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 45 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf