Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Insights into the evolution of enzymatic specificity and catalysis: from Asgard archaea to human adenylate kinases
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-8726-0870
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-5052-5214
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-4442-6367
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-5636-2567
Visa övriga samt affilieringar
2022 (Engelska)Ingår i: Science Advances, E-ISSN 2375-2548, Vol. 8, nr 44, artikel-id eabm4089Artikel i tidskrift, Letter (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Enzymatic catalysis is critically dependent on selectivity, active site architecture, and dynamics. To contribute insights into the interplay of these properties, we established an approach with NMR, crystallography, and MD simulations focused on the ubiquitous phosphotransferase adenylate kinase (AK) isolated from Odinarchaeota (OdinAK). Odinarchaeota belongs to the Asgard archaeal phylum that is believed to be the closest known ancestor to eukaryotes. We show that OdinAK is a hyperthermophilic trimer that, contrary to other AK family members, can use all NTPs for its phosphorylation reaction. Crystallographic structures of OdinAK-NTP complexes revealed a universal NTP-binding motif, while 19F NMR experiments uncovered a conserved and rate-limiting dynamic signature. As a consequence of trimerization, the active site of OdinAK was found to be lacking a critical catalytic residue and is therefore considered to be "atypical." On the basis of discovered relationships with human monomeric homologs, our findings are discussed in terms of evolution of enzymatic substrate specificity and cold adaptation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
American Association for the Advancement of Science (AAAS) , 2022. Vol. 8, nr 44, artikel-id eabm4089
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Forskningsämne
biokemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-201106DOI: 10.1126/sciadv.abm4089ISI: 000918406800003PubMedID: 36332013Scopus ID: 2-s2.0-85141889911OAI: oai:DiVA.org:umu-201106DiVA, id: diva2:1712038
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, 2017-04203Vetenskapsrådet, 2019-03771Vetenskapsrådet, 2016-03599Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse, 2016-03599Kempestiftelserna, SMK-1869Carl Tryggers stiftelse för vetenskaplig forskning , 17.504NIH (National Institutes of Health), (R01GM132481
Anmärkning

The Protein Expertise Platform (PEP) at the Umeå University is acknowledged for providing reagents for protein production, and M. Lindberg at PEP is appreciated for preparation of plasmids. We acknowledge MAX IV Laboratory (Lund, Sweden) for time on BioMAX and DESY (Hamburg, Germany) for time on PETRA-3. All NMR experiments were performed at the Swedish NMR Center at Umeå University. We also acknowledge the Swedish National Infrastructure for Computing (SNIC) at the High Performance Computing Center North (HPC2N) and the National Energy Research Scientific Computing Center (NERSC) for computational resources.

Tillgänglig från: 2022-11-19 Skapad: 2022-11-19 Senast uppdaterad: 2023-09-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3379 kB)168 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3379 kBChecksumma SHA-512
a961f2bbc742e4ceaa8a9e1a4b495b8db4bf06e4a3c47942d4153c5351187505acf5bfb824ecb82596476fbc1c911965c0c29328c768496e7ee00d81971d6148
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Verma, ApoorvSparrman, TobiasUl Mushtaq, AmeeqRogne, PerGrundström, ChristinBerntsson, RonnieSauer, Uwe H.Backman, LarsSauer-Eriksson, A. ElisabethWolf-Watz, Magnus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Verma, ApoorvÅberg-Zingmark, EmmaSparrman, TobiasUl Mushtaq, AmeeqRogne, PerGrundström, ChristinBerntsson, RonnieSauer, Uwe H.Backman, LarsNam, KwanghoSauer-Eriksson, A. ElisabethWolf-Watz, Magnus
Av organisationen
Kemiska institutionenInstitutionen för medicinsk kemi och biofysikWallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)
I samma tidskrift
Science Advances
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 169 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 554 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf