Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Identification of motif-based interactions between SARS-CoV-2 protein domains and human peptide ligands pinpoint antiviral targets
Department of Medical Biochemistry and Microbiology, Uppsala University, Box 582, Husargatan 3, Uppsala, Sweden.
Department of Chemistry - BMC, Uppsala University, Box 576, Husargatan 3, Uppsala, Sweden.
Department of Chemistry - BMC, Uppsala University, Box 576, Husargatan 3, Uppsala, Sweden.
Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Institutionen för klinisk mikrobiologi. Umeå universitet, Medicinska fakulteten, Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS).
Visa övriga samt affilieringar
2023 (Engelska)Ingår i: Nature Communications, E-ISSN 2041-1723, Vol. 14, nr 1, artikel-id 5636Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The virus life cycle depends on host-virus protein-protein interactions, which often involve a disordered protein region binding to a folded protein domain. Here, we used proteomic peptide phage display (ProP-PD) to identify peptides from the intrinsically disordered regions of the human proteome that bind to folded protein domains encoded by the SARS-CoV-2 genome. Eleven folded domains of SARS-CoV-2 proteins were found to bind 281 peptides from human proteins, and affinities of 31 interactions involving eight SARS-CoV-2 protein domains were determined (K D ∼ 7-300 μM). Key specificity residues of the peptides were established for six of the interactions. Two of the peptides, binding Nsp9 and Nsp16, respectively, inhibited viral replication. Our findings demonstrate how high-throughput peptide binding screens simultaneously identify potential host-virus interactions and peptides with antiviral properties. Furthermore, the high number of low-affinity interactions suggest that overexpression of viral proteins during infection may perturb multiple cellular pathways.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Nature Publishing Group, 2023. Vol. 14, nr 1, artikel-id 5636
Nationell ämneskategori
Infektionsmedicin
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-214614DOI: 10.1038/s41467-023-41312-8PubMedID: 37704626Scopus ID: 2-s2.0-85171182010OAI: oai:DiVA.org:umu-214614DiVA, id: diva2:1800639
Forskningsfinansiär
Stiftelsen för strategisk forskning (SSF), SB16-0039Vetenskapsrådet, 2020-03380Vetenskapsrådet, 2020-04395Vetenskapsrådet, 2018-05851Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse, KAW 2020.0241Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse, V-2020-0699Tillgänglig från: 2023-09-27 Skapad: 2023-09-27 Senast uppdaterad: 2023-09-27Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(2681 kB)36 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 2681 kBChecksumma SHA-512
b0b1f037f3008ed016d5c68cab223dee0715e3f1be6c1527b7f07bff9b121a574e97f3b7681b0ee9c57d41be367ae40dbdddb3c2b9deacc7586c0b55fc4c6b2a
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Lindquist, RichardÖverby, Anna K.

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Lindquist, RichardÖverby, Anna K.
Av organisationen
Institutionen för klinisk mikrobiologiMolekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
I samma tidskrift
Nature Communications
Infektionsmedicin

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 36 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 223 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf