Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Driftinformation
Ett driftavbrott i samband med versionsuppdatering är planerat till 10/12-2024, kl 12.00-13.00. Under den tidsperioden kommer DiVA inte att vara tillgängligt
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Exploring TRF2-dependent dna distortion through single-DNA manipulation studies
Department of Physics, National University of Singapore, Singapore, Singapore.
School of Biological Sciences, Nanyang Technology University, Singapore, Singapore; Electron Bio-Imaging Centre (eBIC), Diamond Light Source, Harwell Science and Innovation Campus, Didcot, United Kingdom.
Mechanobiology Institute, National University of Singapore, Singapore, Singapore.
Mechanobiology Institute, National University of Singapore, Singapore, Singapore.
Visa övriga samt affilieringar
2024 (Engelska)Ingår i: Communications Biology, E-ISSN 2399-3642, Vol. 7, nr 1, artikel-id 148Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

TRF2 is a component of shelterin, a telomere-specific protein complex that protects the ends of mammalian chromosomes from DNA damage signaling and improper repair. TRF2 functions as a homodimer and its interaction with telomeric DNA has been studied, but its full-length DNA-binding properties are unknown. This study examines TRF2’s interaction with single-DNA strands and focuses on the conformation of the TRF2-DNA complex and TRF2’s preference for DNA chirality. The results show that TRF2-DNA can switch between extended and compact conformations, indicating multiple DNA-binding modes, and TRF2’s binding does not have a strong preference for DNA supercoiling chirality when DNA is under low tension. Instead, TRF2 induces DNA bending under tension. Furthermore, both the N-terminal domain of TRF2 and the Myb domain enhance its affinity for the telomere sequence, highlighting the crucial role of multivalent DNA binding in enhancing its affinity and specificity for telomere sequence. These discoveries offer unique insights into TRF2’s interaction with telomeric DNA.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Springer Nature, 2024. Vol. 7, nr 1, artikel-id 148
Nationell ämneskategori
Strukturbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-221044DOI: 10.1038/s42003-024-05838-xISI: 001155906600002PubMedID: 38310140Scopus ID: 2-s2.0-85184104032OAI: oai:DiVA.org:umu-221044DiVA, id: diva2:1842500
Tillgänglig från: 2024-03-05 Skapad: 2024-03-05 Senast uppdaterad: 2024-03-05Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(2196 kB)53 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 2196 kBChecksumma SHA-512
4c77cc2215e387d525b38bc8c6c99a9cff1ce178035e115488483eecd4a60a2ecff9a2a18d14e9196111e7bb1c543a0e3aa26b0bf9c91b8ad09dd91fb833f9b5
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Sandin, Sara

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Sandin, Sara
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Communications Biology
Strukturbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 53 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 275 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf