Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
In vivo proteolytic profiling of the type I and type II metacaspases in Chlamydomonas reinhardtii exposed to salt stress
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Visa övriga samt affilieringar
2024 (Engelska)Ingår i: Physiologia Plantarum, ISSN 0031-9317, E-ISSN 1399-3054, Vol. 176, nr 3, artikel-id e14401Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Metacaspases are cysteine proteases present in plants, fungi and protists. While the association of metacaspases with cell death is studied in a range of organisms, their native substrates are largely unknown. Here, we explored the in vivo proteolytic landscape of the two metacaspases, CrMCA-I and CrMCA-II, present in the green freshwater alga Chlamydomonas reinhardtii, using mass spectrometry-based degradomics approach, during control conditions and salt stress. Comparison between the cleavage events of CrMCA-I and CrMCA-II in metacaspase mutants revealed unique cleavage preferences and substrate specificity. Degradome analysis demonstrated the relevance of the predicted metacaspase substrates to the physiology of C. reinhardtii cells and its adaptation during salt stress. Functional enrichment analysis indicated an involvement of CrMCA-I in the catabolism of carboxylic acids, while CrMCA-II plays an important role in photosynthesis and translation. Altogether, our findings suggest distinct cellular functions of the two metacaspases in C. reinhardtii during salt stress response.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
John Wiley & Sons, 2024. Vol. 176, nr 3, artikel-id e14401
Nationell ämneskategori
Växtbioteknologi Botanik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-227585DOI: 10.1111/ppl.14401ISI: 001251179800001PubMedID: 38899462Scopus ID: 2-s2.0-85196531826OAI: oai:DiVA.org:umu-227585DiVA, id: diva2:1880435
Forskningsfinansiär
Vetenskapsrådet, 2019–04472Sven och Lilly Lawskis fond för naturvetenskaplig forskningCarl Tryggers stiftelse för vetenskaplig forskning EU, Horisont 2020Tillgänglig från: 2024-07-01 Skapad: 2024-07-01 Senast uppdaterad: 2024-07-01Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(9914 kB)65 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 9914 kBChecksumma SHA-512
a9c3b95eaf5820e78d185825ed4ebb4c1698c2e8e86ede5dfba832ba3a4d3e20839cc41a836914cdacea03fb196c00eb0162d7ed407feef00391aac289ad93d2
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Vergou, Georgia AntoniaBajhaiya, Amit K.Corredor, LuisaLema A., SaulFunk, Christiane

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Vergou, Georgia AntoniaBajhaiya, Amit K.Corredor, LuisaLema A., SaulFunk, Christiane
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
Physiologia Plantarum
VäxtbioteknologiBotanik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 65 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 491 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf