Umeå universitets logga

umu.sePublikationer
Driftstörningar
Det förekommer återkommande driftstörningar på några av sök-portalerna på grund av hög belastning. Vi arbetar på att lösa problemet, ni kan tillfälligt mötas av ett felmeddelande.
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A light-triggered time-resolved x-ray solution scattering (tr-xss) workflow with application to protein conformational dynamics
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-0706-7414
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.
Umeå universitet, Teknisk-naturvetenskapliga fakulteten, Kemiska institutionen.ORCID-id: 0000-0002-3364-6647
2026 (Engelska)Ingår i: FEBS Open Bio, E-ISSN 2211-5463, Vol. 16, nr 10, s. 1870-1883Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Time-resolved X-ray solution scattering (TR-XSS) is a synchrotron-based methodology that enables real-time structural characterization under near-native conditions to provide insight into dynamic and transient structural changes inaccessible to static high-resolution methods such as cryo-electron microscopy (cryo-EM) or X-ray crystallography. Here, we present a workflow for light-triggered TR-XSS experiments that spans data collection, data processing, kinetic analysis, and structural refinement, with accompanying Python scripts. A calcium-transporting P-type ATPase membrane protein (LMCA1) is used as an illustrative example, but the protocol is broadly applicable to diverse protein systems. This workflow offers a practical framework for collecting TR-XSS synchrotron data and subsequent data analysis and interpretation.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
John Wiley & Sons, 2026. Vol. 16, nr 10, s. 1870-1883
Nyckelord [en]
kinetic modeling, protein conformational dynamics, structural refinement, time-resolved X-ray solution scattering (TR-XSS)
Nationell ämneskategori
Biokemi Molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:umu:diva-250064DOI: 10.1002/2211-5463.70200ISI: 001687120000001PubMedID: 41669764Scopus ID: 2-s2.0-105029833005OAI: oai:DiVA.org:umu-250064DiVA, id: diva2:2041832
Forskningsfinansiär
EU, Horisont 2020, 101081419Vetenskapsrådet, 2024-04385Kempestiftelserna, JCSMK 24-543Tillgänglig från: 2026-02-26 Skapad: 2026-02-26 Senast uppdaterad: 2026-10-14Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(1558 kB)0 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT02.pdfFilstorlek 1558 kBChecksumma SHA-512
9f90cce52a1e4f17cd7e453b87250bcda1effbf8910849949cf7053ab47e46a8c76b8fa718a1e9225e58544d581c1ed26575bda14b26f6d313ec19195882b56e
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Person

Sabzian-Molaei, FatemehOrädd, FredrikMagkakis, KonstantinosAndersson, Magnus

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Sabzian-Molaei, FatemehOrädd, FredrikMagkakis, KonstantinosAndersson, Magnus
Av organisationen
Kemiska institutionen
I samma tidskrift
FEBS Open Bio
BiokemiMolekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 2898 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf